Главная Случайная страница


Полезное:

Как сделать разговор полезным и приятным Как сделать объемную звезду своими руками Как сделать то, что делать не хочется? Как сделать погремушку Как сделать так чтобы женщины сами знакомились с вами Как сделать идею коммерческой Как сделать хорошую растяжку ног? Как сделать наш разум здоровым? Как сделать, чтобы люди обманывали меньше Вопрос 4. Как сделать так, чтобы вас уважали и ценили? Как сделать лучше себе и другим людям Как сделать свидание интересным?


Категории:

АрхитектураАстрономияБиологияГеографияГеологияИнформатикаИскусствоИсторияКулинарияКультураМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОхрана трудаПравоПроизводствоПсихологияРелигияСоциологияСпортТехникаФизикаФилософияХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника






Что понимают под изменением конформации белков?





-Гидролиз полипептидной цепи

+Изменение вторичной и третичной структур полипептидных цепей

-Замену остатка фосфорной кислоты в сложном белке на молекулу гюкозы

+Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка (фермента) при взаимодействии с ингибитором

 

Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:

+Антигена с антителом

+Протомеров в олигомерном белке

-Белка с диполями воды в растворе

+Субстрата с активным центром фермента

-Радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белка

 

Выберите правильные утверждения относительно взаимоотношений структуры и функции у гемоглобина:

+Оксигенация одной группы гема увеличивает аффинность к кислороду другой группы

-Оксигенация одной группы гема снижает аффинность к кислороду другой группы

-Углекислый газ взаимодействует с железом гема, изменяет конформацию молекулы гемоглобина и снижает его сродство к кислороду

+Оксигенация одной группы гема вызывает конформационные изменения других частей молекулы гемоглобина

-2,3-Дифосфоглицерат понижает сродство гемоглобина к кислороду, так как связывается с железом гема и вызывает конформационные изменения всей молекулы

 

Кривые диссоциации гемоглобина и миоглобина различаются, потому что:

+Гемоглобин имеет четыре полипептидные цепи и его оксигенация зависит от pH

-Миоглобин может присоединять несколько молекул кислорода к одному гему

+В миоглобине оксигенация одной молекулы не влияет на оксигенацию других молекул

-Сродство гемоглобина к кислороду выше

-Гемоглобин и миоглобин функционируют в разных тканях

Центр связывания белка с лигандом представляет собой:

-Структурный домен, сформированный на уровне надвторичной структуры

+Совокупность радикалов аминокислот, сближенных при формировании четвертичной структуры

-Последовательность нуклеотидов в гене

+Участок молекулы белка, комплементарный лиганду

-Конфигурацию полипептидной цепи

 

Факторы, способствующие осаждению белковых молекул:

+Большие размеры частиц

-Гидратная оболочка

+Высокая молекулярная масса

+Денатурация

-Электрический заряд белка

 

Выберите нерастворимые белки:

+Волокна коллагена

-Миозин

+Волокна кератина

-Фосфопротеин

-Гемоглобин

 

Выберите факторы, которые влияют на растворимость белков в водной среде:

+Заряд белковой молекулы

+рН раствора, в котором находятся молекулы

+Молекулярная масса молекулы

-Способность связывать природные лиганды

-Высокая биологическая активность молекулы

 

В изоэлектрической точке белок:

+Осаждается

-Имеет наибольший заряд

-Является катионом

-Является анионом

-Денатурирует

+Не имеет заряда

 

Выберите растворимые белки:

+Иммуноглобулины

-Волокна коллагена

+Липопротеины

-Волокна кератина

+Металлопротеины

 

При денатурации белков:

+Разрушается конформация

+Сохраняется конфигурация

+Изменяется растворимость

-Сохраняется конформация

-Разрушается конфигурация

 

Денатурацию белка вызывают:

-Кратковременное воздействие спирта или ацетона

+Воздействие концентрированной азотной кислоты

-Изменение pH в пределах 5,5 – 8,5

-Высаливание

+Воздействие солей тяжелых металлов

 

Date: 2015-09-25; view: 2257; Нарушение авторских прав; Помощь в написании работы --> СЮДА...



mydocx.ru - 2015-2024 year. (0.005 sec.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав - Пожаловаться на публикацию