Третичная структура

Это трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в поли-пептидной цепи.

При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную конформацию. Если белок растворим в воде, гидрофобные радикалы аминокислот объединяются внутри глобулы. Между ними возникают, так называемые, гидрофобные взаимодействия. Если эти радикалы близко прилегают друг к другу,

между ними дополнительно возникают силы притяжения Ван-дер-Ваальса. В результате внутри молекулы формируется гидрофобное ядро. Гидрофильные радикалы стремятся образовать водородные связи с водой, и поэтому, в основном, располагаются на поверхности белковой молекулы.

Но внутри гидрофобного ядра могут оказаться и гидрофильные группы пептидного остова. Эти гидрофильные группы взаимо-действуют друг с другом с помощью ионных и водородных связей. Множество водородных связей, которые формировались ещё в момент образования вторичной структуры, исключают связывание гидрофильными группами молекул воды и препятствуют разруше-нию внутренней плотной структуры белка.

Если белок функционирует в неполярном (липидном) окружении (например, белки мембран), он имеет обратное устройство: гидрофильные радикалы аминокислот расположены внутри белка, а гидрофобные локализованы на поверхности и контактируют с неполярной средой. Но во всех случаях радикалы аминокислот занимают энергетически наиболее выгодное положение.

В формировании третичной структуры белка участвуют связи:

1) Ионные - возникают между отрицательно заряженными карбоксильными группами радикалов аспарагиновой и глутаминовой кислот и положительно заряженными группами радикалов лизина, аргинина и гистидина.

2) Водородные - возникают между гидрофильными незаряжен-ными группами (такими как -ОН, -СОNH₂, -SH.)

3) Дисульфидные связи - образуются за счет взаимодействия
SH-групп двух остатков цистеина, которые могут находиться далеко друг от друга в линейной первичной структуре белка. Но при формировании третичной структуры они сближаются и образуют прочное связывание радикалов ковалентной - S - S - связью. Большинство внутриклеточных белков не имеют дисульфидных связей. Однако в белках, секретируемых клеткой во внеклеточное пространство, эти связи распространены и, возможно, именно они стабилизируют конформацию белков вне клетки, и предотвращают их денатурацию. К таким белкам относят инсулин и иммуноглобу-лины.

4) Слабые гидрофобные взаимодействия. Одна из причин гидро- фобных взаимодействий заключается в проявлении слабых сил притяжения Ван-дер-Ваальса, которые действуют между неполяр-ными боковыми цепями аминокислотных остатков.