Пресинаптической мембраной. В результате нар ушается выделение ацетилхолина в синаптиче скую

Щель к Н-холинорецепторам скелетных мышц.

Легкие цепи ботулиническог о токсина типов А и Е инактивируют белок SNAP-25 (англ. synaptosome

Associated protein). Лег кие цепи ботулинич еског о токсина типов В, D, F ката лизируют протеол из

Синаптобревина-2 (VAMP; англ. vesicle associated membrane protein). Тип С воздействует на SNAP-25 и

Синтаксин. Как известно, SNAP-25 и синтак син локализо ваны в пресинаптиче ской мембра не,

Синаптобревин связан с мембраной синаптиче ских везикул. Выделен ие тр офических фактор ов,

Депонированных совместно с ацетилхол ином, не нарушается, поэ тому даже при повторных инъекциях

Ботулиническог о токсина не разв ивается атроф ия скелетных мышц.

Ботулинический токсин также сн ижает возбудимость a-мотонейроно в спинного мозга и

Двигательных центров головного мозга. В ЦНС он проникает ретроградным аксональным транспортом

После захвата ч ерез пресин аптическую мембрану нервн о-мышечных синапсов. Кроме тог о,

Ботулинически й токсин влияет на спинной мозг, изменяя афферентную импульсацию из

Расслабленных скелетных мышц.

Для медицинских целей ботулин ическ ий токси н типа А получают методом культивирования

Clostridium botulinum с последующими ферментацией, очисткой, кристаллизацией и лиофильн ой

Сушкой. В состав препаратов ботулинического токсина входят макромолекулы гемагг лютинина.

Последний предохра няет токсин от протеолитического воздействия пепсина желудочного сока, но не

Повышает токсичность при парентеральном введении. Активность ботулиниче ского токсина оценивают

Методом биологической стандартизации и выража ют в мышины х единицах действия (1 ЕД вызывает

гибель 50% мышей при внутрибрюшинном введении).

Кристалличе ский пор ошок ботулинич еского ток сина (преп араты БОТОКС, ДИСПОРТ) пере д