Исходный уровень знаний и навыков. 1 Характеристику уровней структурной организации белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная

Студент должен знать:

1 Характеристику уровней структурной организации белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры).

2 Незаменимые микроэлементы.

3 Витамины B₁, B₂, B₃, B₆, PP.

4 Строение коферментов NAD⁺, NADP⁺.

5 Понятия: коагуляция, порог коагуляции, коллоидная защита

6 Принципы и методы измерения скорости химических реакций.

Студент должен уметь:

1 Проводить качественные реакции на белки и пептиды.

Структура занятия

Теоретическая часть

1.1 Понятие о ферментах. История энзимологии. Особенности ферментативного катализа. Строение ферментов. Доказательства белковой природы ферментов.

1.2 Характеристика уровней структурной организации белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная структуры) и связей, удерживающих ее. Высаливание, денатурация, причины, признаки и механизм.

1.3 Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Участие витаминов в построении коферментов. Роль микроэлементов в ферментативном катализе (Fe, Cu, Co, I, Mg, Zn, Mn, F, Se).

1.4 Структурно-функциональная организация ферментов: активный (субстратный) центр, каталитический, аллостерический участки.

1.5 Локализация ферментов в клетке (клеточная мембрана, цитоплазма, митохондрии, ядро, лизосома, рибосомы). Маркерныеферменты. Органно­специфические ферменты. Выделение и очисткаферментов.

1.6 Качественное обнаружение иколичественноеопределение.Единицы измерения количества и активности ферментов.

1.7 Номенклатура и классификация ферментов.

Практическая часть

2.1 Решение задач.

2.2 Лабораторные работы.

2.3 Проведение контроля конечного уровня знаний.

Задачи

1 Напишите формулу пептида глу-тир-про-гис-сер. Какие из перечисленных цветных реакций будут положительными с данным пептидом:

а) биуретовая, б) Фоля, в) ксантопротеиновая, г) Милона?

2 О чем свидетельствуют цветные реакции на белки:

а) о наличии белка в биологической жидкости;

б) о первичной структуре белка;

в) о конформации белка;

г) о наличии некоторых аминокислот в структуре белка;

д) о функции белка;

е) о наличии числа уровней структурной организации?

3 Зимогены превращаются в ферменты путем реакций:

а) аденилирования; б) фосфорилирования; в) метилирования; г) ограниченного протеолиза?

4 Активный центр фермента:

а) содержит каталитические и вспомогательные аминокислоты;

б) создает благоприятное окружение для взаимодействия фермента и субстрата;

в) является основным в формировании свойств третичной структуры фермента;

г) может содержать дополнительные сайты небелкового строения, необходимые для каталитического действия;

д) обязательно содержит SH-группы?

5 Простетическая группа фермента представляет собой:

а) альфа-спираль молекулы фермента; б) апофермент; в) небелковую часть фермента; г) холофермент; д) аллостерический центр фермента?

6 Функция якорного участка фермента:

а) превращение субстрата; б) связывание субстрата; в) временное связывание регулятора с последующим отщеплением; г) поддержание конформации активного центра?

7 Катал – это единица, отражающая:

а) активность фермента; б) константу Михаэлиса-Ментен; в) концентрацию фермента; г) концентрацию ингибитора; д) коэффициент молекулярного погашения?

8 Активность фермента, выраженная в каталах, имеет размерность:

а) моль/мин; б) моль/с; в) мкмоль/с; г) мкмоль/мин; д) моль/час?

9 Ферменты разделяются на 6 классов в соответствии с:

а) типом катализируемой реакции; б) структурой; в) субстратной специфичностью; г) активностью; д) органной специфичностью?