Главная Случайная страница


Полезное:

Как сделать разговор полезным и приятным Как сделать объемную звезду своими руками Как сделать то, что делать не хочется? Как сделать погремушку Как сделать так чтобы женщины сами знакомились с вами Как сделать идею коммерческой Как сделать хорошую растяжку ног? Как сделать наш разум здоровым? Как сделать, чтобы люди обманывали меньше Вопрос 4. Как сделать так, чтобы вас уважали и ценили? Как сделать лучше себе и другим людям Как сделать свидание интересным?


Категории:

АрхитектураАстрономияБиологияГеографияГеологияИнформатикаИскусствоИсторияКулинарияКультураМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОхрана трудаПравоПроизводствоПсихологияРелигияСоциологияСпортТехникаФизикаФилософияХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника






Теоретическая часть. 1.1 Введение в биохимию. Краткая история биохимии





1.1 Введение в биохимию. Краткая история биохимии. История отечественной биохимии. Общая характеристика обмена веществ. Понятие об анаболизме, катаболизме и метаболизме. Значение биохимии для врача.

1.2 Белки – важнейшие компоненты организма. Функции белков, строение, классификация и свойства аминокислот. Обзор уровней структурной организации белковой молекулы. Молекулярная масса белков. Форма и размеры белковой молекулы.

1.3 Принципы определения структуры белка:

1.3.1 Кислотный гидролиз белка;

1.3.1.1 Разделение аминокислот с помощью ионообменной хроматографии;

1.3.1.2 Количественный анализ полученных фракций;

1.3.2 Определение аминокислотной последовательности в белках и олигопептидах;

1.3.2.1 Ферментативное расщепление пептидов (с пепсином, трипсином, химотрипсином, папаином);

1.3.2.2 Химическое расщепление пептидов (с бромцианом);

1.3.2.3 Определение С-концевых аминокислот (с карбоксипептидазами);

1.3.2.4 Определение N-концевых аминокислот (дансил-хлоридом, динитрофторбензолом, фенилизотиоцианатом);

1.3.2.5 определение первичной структуры белка (аминокислотной последовательности);

1.3.2.6 методы пептидных карт («метод отпечатков пальцев»).

1.3.3 Изучение пространственной структуры белковой молекулы (вторичная, третичная, четвертичная структуры):

1.3.3.1 Рентгеноструктурный анализ.

1.3.3.2 Изучение трехмерных моделей белка (Protein Data Bank).

1.3.4 Представление о нативно-развернутых белках – функционально-активной форме белков в клетке.

 

Практическая часть

2.1 Решение задач.

2.2 Лабораторные работы.

2.3 Проведение контроля конечного уровня знаний.

 

Задачи

1 Рассмотрите указанные группы аминокислот и отметьте, какие из них являются гидрофобными:

а) тир, асп, глу; б) ала, лиз, сер; в) иле, лей, лиз; г) вал, лей, ала; д) арг, гли, цис?

2 Многие белки, содержащие 2 и более доменов, обнаруживают гомологию аминокислот. Эти белки образуются путем:

а) посттрансляционной модификации (процессинга); б) генетических изменений; в) дупликации генов и их слияния; г) аллостерической кооперации; д) транспептидных образований.

3 Остатки каких аминокислот в белках-гликопротеидах ковалентно связывают углеводы? Напишите пентапептид с этими аминокислотами (-ала- X -трп- Y -гли), где X и Y – названные аминокислоты.

4 Остатки каких аминокислот в белках-гистонах обладают положительным зарядом? Напишите пентапептид с этими аминокислотами (-ала- X -мет- Y -гли), где X и Y ‑ названные аминокислоты.

5 К фибриллярным белкам относятся:

а) альбумины; б) гистоны; в) коллагены; г) глобулины.

Date: 2015-10-19; view: 417; Нарушение авторских прав; Помощь в написании работы --> СЮДА...



mydocx.ru - 2015-2024 year. (0.006 sec.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав - Пожаловаться на публикацию