Ферментативный катализ

Этот вид катализа имеет место в биологических системах (биокатализ). Активными, ускоряющими протекание многих биохимических процессов, частицами являются вещества, имеющие органическую, белковую природу – ферменты (энзимы). Некоторые из них состоят из одного компонента (например, пепсин, трипсин и др.); большинство имеет более сложный состав и строение. Можно считать, что фермент представляет собой адсорбционный комплекс, состоящий из ионоорганического соединения, связанного с белковым носителем. В качестве каталитически активных центров обычно служат ионы металлов (обычно d-элементов – Fe²⁺, Cu²⁺, Zn²⁺, V³⁺ и др.) или полярные группировки (OH^–, NH₂^–, HS^– и др.).

Основные особенности ферментов:

1) исключительно высокая каталитическая активность. Лучшие неорганические катализаторы по своей активности уступают ферментам в десятки тысяч и более раз. Например, активность ионов железа, входящего в состав ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные процессы, протекающие в организмах человека и животных, выше таковой у ионов железа в неорганической форме примерно в триста тысяч раз. В составе ферментов в организме человека содержится 3 - 4 грамма железа, а неорганического железа для выполнения такого же «объёма работы» понадобилось бы около 10 тонн.

2) очень высокая избирательность. Данный фермент, сильно ускоряя протекание одного процесса, оказывается совершенно неактивным для другого. В организме человека одновременно функционируют порядка тысячи ферментов.

3) инактивация. В ходе реакции, активируемой данным ферментом, его каталитическая способность теряется. При этом установлена следующая закономерность: чем активнее фермент как катализатор, тем быстрее он инактивируется в процессе реакции. Этим ферментативный катализ существенно отличается от неорганического, в котором, как уже отмечалось, катализатор к концу реакции остаётся в неизменном виде и теряет активность только в течение более или менее длительного времени.