Тема заняття № 2. Дослідження фізико-хімічних властивостей білків-ферментів. Засвоєння методів виявлення ферментів в біологічних об’єктах

Цілі заняття:

Ø Трактувати біохімічні закономірності будови та функціонування різних класів ферментів.

Ø На основі розуміння фізико-хімічних властивостей білків-ферментів пояснювати залежність активності ферментів від рН середовища, температури та інших факторів.

Ø Аналізувати активність ферментів плазми крові залежно від їх внутрішньоклітинної та тканинної (органної) локалізації.

Ø Аналізувати методи виявлення активності ферментів з метою їх оптимального застосування в клініко-лабораторному аналізі.

Теоретичні питання

1. Ферменти як біологічні каталізатори реакцій обміну речовин.

2. Фізико-хімічні властивості білків-ферментів: електрохімічні (поверхневий заряд молекули) властивості, розчинність, термодинамічна стабільність білкових молекул-ферментів, осадження, денатурація, взаємодія з лігандами та її функціональне значення.

3. Прості та складні білки-ферменти, простетичні групи складних білків-ферментів (кофактори, коферменти).

4. Будова ферментів: активний, регуляторний (алостеричний) центри.

5. Номенклатура та класифікація ферментів. Типи реакцій, що каталізують окремі класи ферментів.

6. Властивості ферментів:

· залежність активності ферментів від рН середовища;

· залежність активності ферментів від температури.

7. Специфічність ферментів.

8. Внутрішньоклітинна локалізація ферментів.

9. Тканинна (органи) специфічність ферментів.

10. Методи виявлення ферментів в біологічних об’єктах (кров, слина, сеча, окремі тканини).

Тестові завдання

Тест 1

Методом рентгеноструктурного аналізу на молекулі АДГ, виділили ділянка ферменту, що представляє собою «кишеня» на поверхні ферменту, вистелений бічними ланцюгами амінокислот, необхідні для зв'язування субстрату й каталізу його хімічного перетворення. Як називається така комбінація амінокислот?

А. Алостеричний центр

В. Активний центр

С. Центр зв'язування ефектів

Д. Регуляторний центр

Е. Кофермент

Тест 2

Із тканини міокарда виділили ферменти аланінтрансаміназу, аспартаттрансаміназу й креатінкіназу. До якого класу по Міжнародній класифікації ставляться ці ферменти?

А. Оксидоредуктази

В. Трансферази

С. Изомерази

Д. Ліази

Е. Гідролази

Тест 3

У лабораторії виділили фермент лізоцим і визначили його активність при різних значеннях pН середовища. Установили, що ферментативна активність лізоциму максимальна при pН 5,2 і зменшується як при зниження, так і при підвищенні цього значення pН. Укажіть можливу причину.

А. Зниження енергії активації ферментативної реакції

В. Підвищення енергії активації ферментативної реакції

С. Зміна ступеня іонізації функціональних груп ферменту

Д. Приєднання білка-регулятора

Е. Зменшення вільної енергії системи

Тест 4

Експериментально довели, що активний центр ферменту лізоциму містить амінокислотні залишки глутаміновой й аспарагінової кислот, необхідних для каталізу. Які групи функціонально важливі для ферменту?

А. Аміногрупи

В. Кабоксильні групи

С. Тіогрупи

Д. Алкільні радикали

Е. Гідроксильні групи

Тест 5

Повне окислювання глюкози до кінцевих продуктів вуглекислого газу й води поза організмом відбувається при температурі 200 градусів Цельсія. Аналогічний процес ферментативного окислювання глюкози в організмі протікає при 37 градусах Цельсія. Укажіть причину зміни температурного режиму процесу.

А. Порушення гідрофобних взаємодій

В. Підвищення енергії активації реакції

С. Зниження вільної енергії

Д. Зниження енергії активації реакції

Е. Підвищення кінетичної енергії субстрату

Тест 6

При вивченні властивостей небіологічних каталізаторів і ферментів установили ряд закономірностей. Виберіть властивості характерні тільки для біологічних каталізаторів-ферментів.

А. Збільшують швидкість хімічної реакції

В. У процесі реакції не витрачаються

С. Мають високу специфічність

Д. Рівною мірою каталізують і пряму й зворотну реакції

Е. У процесі реакції не змінюються

Тест 7

При незбалансованій дієті багато холоферментів гублять біологічну активність внаслідок відсутності кофакторів. Які з перерахованих речовин можуть виконувати роль кофакторів ферментів?

А. Амінокислоти

В. Пептиди

С. Мікроелементи

Д. Апоферменти

Е. Білки

Тест 8

Оптимальна температура для дії внутрішньоклітинного ферменту глутаматдекарбоксилази 37 градусів Цельсія. При підвищенні температури швидкість ферментативної реакції знизилася. Яка причина зниження швидкості реакції?

А. Денатурація молекули ферменту

В. Зміна ступеня іонізації функціональних груп ферменту

С. Прискорення прямої реакції

Д. Прискорення зворотної реакції

Е. Зміна ступеня іонізації функціональних груп субстрату

Тест 9

В активний центр протеолітичного ферменту карбоксипептидази входить іон цинку, що не відокремлюється при дисоціації від білкової частини ферменту, У цьому випадку іон цинку є.

А. Простетичною групою

В. Коферментом

С. Апоферментом

Д. Ізоферментом

Е. Холоферментом

Тест 10

В аналізі шлункового соку хворого з діагнозом гіперацидний гастрит установлений значне зниження активності протеолітичного ферменту пепсину. Гальмування якого типу реакцій, каталізуючих пепсином, можна припустити?

А Окислювально-відновних реакцій

В. Реакцій переносу функціональних груп

С. Реакцій гідролізу

Д. Реакцій ізомеризації

Е. Реакцій утворення подвійних зв'язків

Date: 2015-10-19; view: 1308; Нарушение авторских прав