Диполь-дипольное

взаимодействие

Четвертичная структура

Несколько отдельных полипептидных цепей способны укладываться в более сложные образования, называемые также комплексами или агрегатами. При этом каждая цепь, сохраняя характерную для нее первичную, вторичную и третичную структуры, выступает в роли субъединицы комплекса с более высоким уровнем пространственной организацией – четвертичной структурой. Такой комплекс представляет собой единое целое и выполняет биологическую функцию, не свойственную отдельно взятым субъединицам. Четвертичная структура закрепляется за счет Н-связей и гидрофобных взаимодействий между субъединичными полипептидными цепями.

Определение четвертичной структуры белковых агрегатов возможно только с помощью высокоразрешающих физикохимических методов (рентгенография, электронная микроскопия). Четвертичная структура характерна лишь для некоторых белков, например, гемоглобина. Главная функция гемоглобина (основного компонента эритроцитов) состоит в переносе кислорода из легких к тканям организма. Его четвертичная структура – образование из четырех полипептидных цепей (субъединиц), каждая из которых содержит гем.

Физико-химичекие св-ва

Для белков характерны высокая вязкость р-ров, низкая диффузия, способность к набуханию, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление.

Белки, как и АК, амфотерны за счет свободных групп –NН₂ и –СООН.

В зависимости от рН среды, соотношения кислых и оснóвных АК остатков белки несут положительный или отрицательный заряды, что и используется при электрофорезе.

Подобно биурету полипептиды и белки дают качественную р-цию с Сu(ОН)₂ – красно-фиолетовое окрашивание и она наз-ся биуретовой р-цией.

Белки отличаются друг от друга по составу, форме, растворимости, биологической активности, молярной массе. Часть из них синтезируется в организме, другие должны поступать извне. Они состоят в основном из 20 АК остатков.

Строение белков было установлено на основе р-ций гидролиза. По продуктам гидролиза все белки делят на две группы:

Простые Сложные

(протеины) (протеиды)

Это белки крови: альбумин, Гемоглобин (НЬ), цитохромы,

глобулин, фибриноген и др. флавопротеиды и др.

При гидролизе простых белков При гидролизе сложных белков

образуется только АК образуются АК+др. соединения

(Ме, липиды, углеводы,

комплексные соединения и пр.)

Фибриллярные белки – это белки, молекулы которых состоят из параллельных, сравнительно вытянутых пептидных цепей, образуют палочковидные структуры. Они не растворимы и выполняют структурную и защитную функции в организме. Например, коллаген при нагревании превращается в беспорядочные клубки, получившие название желатины (в ней много глицина, гидроксипролина, гидроксилизина).

Глобулярные белки – это белки молекулы которых состоят из плотно свернутых полипептидных цепей и имеют форму, близкую к сферической. К ним относятся ферменты, антитела, гормоны, альбумин, гемоглобулин и др. Они растворимы в водно-солевых р-рах.

Некоторые белки, например, миозин и фибриноген имеют палочковидную структуру, однако хорошо растворимы в воде.

Денатурация белков

Под влиянием многих факторов пространственная структура способна разрушаться, что приводит к потере биологической активности белков. К таким факторам относятся повышенная температура, изменение рН среды, УФ – и рентгеновское излучения, механическое воздействие (встряхивание), соли тяжелых Ме, алкалоиды и др.

Денатурация белков – это разрушение их природной (нативной) пространственной структуры с сохранением первичной структуры. Денатурация редко бывает обратимой. В этих немногих случаях важно то, что беспорядочно скрученная молекула денатурированного белка самопроизвольно принимает нативную пространственную структуру с полным сохранением биологической функции.

В случаях отравления солями тяжелых Ме (ртути, свинца, серебра и др.) в качестве противоядия используют белки с повышенным содержанием кислотных групп, например яичный альбумин. Он действует как конкурент белков организма и сам связывает токсичный агент, образуя с ним нерастворимую соль, которая затем выводится из организма.

В организме содержится более 50.000 различных белков. Кожа содержит 63% от массы сухой ткани, кости – 20%, зубы – 18%.

Функции белков:

1. Питательная (энергетическая – 20-25% – на белки), 17,6 кДж/г.

2. Транспортная (переносчики различных веществ) – гемоглобин, миоглобин и др.

3. Сократительная (белки мышечных тканей) – миозин и др.

4. Структурная (пластическая) – коллаген, фиброин, мембранные белки.

5. Каталитическая (белки-ферменты) – пепсин, каталаза, уреаза и др.

6. Регуляторная (белки-гормоны) – инсулин, вазопрессин и др.

7. Защитная (белки-антитела) – g-глобулины сыворотки крови.

8. Осмотическая, буферная, водно-солевая.