Полезное:
Как сделать разговор полезным и приятным
Как сделать объемную звезду своими руками
Как сделать то, что делать не хочется?
Как сделать погремушку
Как сделать так чтобы женщины сами знакомились с вами
Как сделать идею коммерческой
Как сделать хорошую растяжку ног?
Как сделать наш разум здоровым?
Как сделать, чтобы люди обманывали меньше
Вопрос 4. Как сделать так, чтобы вас уважали и ценили?
Как сделать лучше себе и другим людям
Как сделать свидание интересным?
Категории:
АрхитектураАстрономияБиологияГеографияГеологияИнформатикаИскусствоИсторияКулинарияКультураМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОхрана трудаПравоПроизводствоПсихологияРелигияСоциологияСпортТехникаФизикаФилософияХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника
Строение АГ
|
|
1. высокомолекулярный носитель (белок или полисахарид)
2. низкомолекулярная антигенная детерминанта (эпитоп)
Линейный эпитоп – часть последовательности аминокислот белка – АГ.
Конформационный эпитоп – образован за счёт третичной структуры белка.
При денатурации белка линейный эпитоп сохраняет свои АГ свойства, а конформационный теряет своё АГ действие (пример: β – лактоглобулин сохраняет АГ свойства молока после кипячения).
Антигены:
- тимус зависимые.
- тимус не зависимые.
Изменение АГ в тканях.
В организм могут попадать различными путями.
Эпитопы
| линейные часть последовательности аминокислот белка-антигена | конформационные (образованы за счет третичной структуры белка) |
конформационный эпитоп
денатурация
 |
линейный эпитоп
денатурированный антиген
линейный эпитоп
нативный антиген
Персистенция АГ (циркуляция) в организме – поступив в организм АГ постепенно уменьшаясь в количестве сохраняется и циркулирует в крови и различных тканях. Пример: в крови может сохраняться 2-3 недели, в тканях и органах до 2-3 лет и более.
Персистенция АГ в течение длительного времени обусловлена его соединением с веществами имеющими большое время полураспада (коллаген). В частности возможно создание депо препарата в связи с меланином.
АГ поступая в организм при внутривенном введении больше всего накапливается в печени, почах, селезёнке, т.к. там много АГ представляющих макрофагов.
Считают что селезёнка ответственна за АГ представление крови.
При подкожном попадании АГ в организм он накапливается в лимфоузлах, и считают что лимфоузлы отвечают за АГ ответ ткани которую они дренируют.
Антитела.
При электрофорезе сыворотки крови белки разделяются на две основные фракции: альбумины и глобулины (α1, α2, β, γ – фракции).
Совокупность сывороточных белков обладающих электрофоретической активностью преимущественно из группы глобулинов и способны проявлять активность АТ – Ig.
Содержание в сыворотке 35 – 45%; γ – 12 – 17%.
Антитела (Ig) – способны специфически соединяться с АГ, кроме АТ к Ig относят:
Ig рецепторы лимфоцитов, молекулы главного комплекса гистосовместимости (ГКГС) I и II класса, адгезивные белки, а так же патологические белки (пример: миеломные белки).
Биологические функции АТ.
Направлены на элиминацию чужеродных АГ из организма.
- Распознают и связывают АГ.
- Представляют АГ макрофагам и лимфоцитам.
- Оказывают цитотоксическое действие в отношении чужеродных клеток.
- Обсонирующее влияние.
- Активируют систему комплемента.
Специфичность АТ – способность реагировать только с определённым АГ.
Валентность - число паратопов в молекуле АТ.
Паратоп – связывается с эпитопом.
Антигенная детерминированость.
Аффинность – прочность связи между одним эпитопом АГ и одним паратопом АТ.
Авидность – прочность связи АГ с АТ в реакции АГ-АТ.
Особенность строении Ig.
Ig состоит из:
Две тяжёлых цепей (Н – цепи)
Две лёгких цепей (L – цепи)
Которые соединены дисульфидными связями (мостиками) (-S-S-).
Каждая цепь содержит вариабельные области (VH, VL) и константные области (CH, CL).
Гомологичные структурные участки лёгких и тяжёлых цепей Ig соединенные дисульфидными связями – домены, состоят из 100-110 аминокислотных остатков.
CH1, CH2, CH3 – домены.
CH1 домен участвует в связывании лёгких и тяжёлых цепей, а так же аллоантигенное различие АТ.
CH2 домен является местом связывания комплемента и присоединения углевода.
CH3 домен служит участком взаимодействия с Fc – рецептором на поверхности клеток.
Вариабельные домены VH и VL.
При взаимодействии VH и VL доменов образуется антигенсвязывающий участок АТ-Fab
Fc – константные участки.
Шарнирная область – обеспечивает подвижность Fab фрагмента и стабилизацию стереохимической структуры эпитопа в положении наиболее выгодном для соединения с паратопом в АГ – вылавливает носитель.
Гетерогенность Ig.
Принадлежность Ig к тому или иному классу или подклассу – зависит от характерных особенностей строения тяжёлых цепей, количества аминокислотных остатков, молекулярной массы и т.д.
Тяжёлые цепи бывают пяти типов, согласно чему выделяют классы Ig: G, А, D, Е, М.
Лёгкие цепи χ (капа) и λ (лямбда).
Ig G1 – γ 1
Ig G2 – γ 2
Ig G3 – γ 3
Ig G4 – γ 4
Ig А1 – α1
Ig А2 – α2
Ig D – σ
Ig Е – ε
Ig М – μ
Антигенные свойства Ig:
1. Изотипы – АГ детерминанты, имеющиеся у всех особей данного вида, локализованы на константных участках H и L- цепей (Ig A, M, G, D, E).
2. Аллотипы – детерминанты внутривидовые, кодируются аллельными генами и отражают внутривидовой полиморфизм (С область H-цепей).
3. Идиотипы – АГ детерминанты, присущие Ig данной специфичности (АГ характеристика V-области).
Date: 2015-07-02; view: 859; Нарушение авторских прав