Роль ферментів у технології молочних продуктів.

Ферменти (від лат. fermentum – закваска) – біологічні каталізатори, які мають здатність прискорювати швидкість перебігу хімічних реакцій у живих організмах. За хімічною природою ферменти являють собою білкові речовини. Вони можуть бути простими і складними білками. Небілкова частина складних білків має назву кофермента.Ферменти, що містяться у молоці і молочних продуктах мають велике практичне значення. Так, на дії ферментів класів гідролаз, оксидоредуктаз, трансфераз тощо основано виробництво кисломолочних продуктів і сичужних сирів. Ферменти – протеолітичні та ліполітичні – можуть спричиняти небажані зміни складових молока під час обробляння сировини та зберігання готової продукції. Крім того, за активністю деяких нативних і бактеріальних ферментів можна робити висновок про санітарно-гігієнічний стан сирого молока та ефективність теплової обробки сировини. Оксидоредуктази – група ферментів, що каталізують окисно-відновні процеси в живих організмах. До них належать дегідрогенази, оксидази, пероксидаза та каталаза. Дегідрогенази, що виробляються молочнокислими бактеріями і дріжджами заквасок, мають важливе значення у технології молочних продуктів під час молочнокислого та спиртового бродіння. Так, утворення молочної кислоти із піровиноградної відбувається за участю ферменту лактатдегідрогенази, утворення спирту із оцтового альдегіду – за участю алкогольдегідрогенази. Оксидази – до них головним чином відносять ксантиноксидазу, що виділяється клітинами молочної залози. Вона каталізує до окиснення різні альдегіди та пуринові основи (ксантин та ін.) до відповідних кислот.. Пероксидаза – нативна пероксидаза (лактофероксидаза) синтезується клітинами молочної залози. Лактопероксидаза має бактерицидні властивості. Фермент є доволі термостабільним, інактивується при температурі, вищій як 80 °С. Реакцією на пероксидазу в молочній промисловості визначають ефективність пастеризації молочної сировини (проба на пероксидазу). Каталаза – нативна каталаза переходить у молоко із клітин молочної залози. У молозиві та молоці, отриманому від хворих тварин (особливо хворих на мастит), або бактеріально забрудненому, її вміст збільшується. Тому за визначенням активності каталази контролюють анормальність молока або забрудненість психотрофною та гнильною мікрофлорою.

Гідролітичні та інші ферменти молока До гідролітичних відносять ферменти, що каталізують розщеплення жирів, білків, вуглеводів та інших, більш складних сполук, на прості (з приєднанням води). У молоці виявлено ліпази, фосфатази, протеази, лактазу, амілазу, лізоцим та інші гідролітичні ферменти.Ліпази – ферменти, що каталізують гідроліз тригліцеридів молочного жиру; від’єднуються жирні кислоти переважно по першому і третьому положенню з утворенням моно- і дигліцеридів.У молоці містяться нативна і бактеріальна ліпази. Фермент зв’язаний головним чином з казеїном (ліпаза плазми) і лише невелика частина (близько 1 %) адсорбована оболонками жирових кульок (мембранна ліпаза). Спонтанне згіркнення молока внаслідок гідролізу жиру під дією бактеріальних ліпаз (ліполіз) є характерним для маститного і стародійного молока. Ліполіз молочного жиру також провокується механічним оброблянням молока – перекачуванням, гомогенізацією та ін. Фосфатази. Фермент фосфатаза гідролізує ефіри фосфорної кислоти. У свіжовидоєному молоці виявлено лужну фосфатазу (оптимум рН 9,6) і незначну кількість кислої фосфатази (оптимум рН 5).Висока чутливість фосфатази до нагрівання покладена в основу методики контролю ефективності пастеризації молока та вершків (фосфатазна проба). Протеолітичні ферменти (протеази) У молоці міститься невелика кількість нативної протеази (плазміну), що переходить у молоко із крові. Вона викликає гідроліз β-казеїну із утворенням γ-казеїну. Фермент термостабільний і інактивується при температурі вище 75 °С.У виробництві сичужних сирів для зсідання молока використовують протеолітичний фермент тваринного походження – сичужний фермент. Сичужний фермент містить два компоненти: хімозин (ренін) – до 70 і пепсин – до 30 %. Обидва ферменти сприяють зсіданню молока, але хімозин характеризується вищою активністю. Також для зсідання молока використовують пепсини, отримані із шлунків жуйних тварин і свиней. Пепсин порівняно із сичужним ферментом має нижчу активність.. Лактаза (β-галактозидаза) каталізує реакцію гідролітичного розщеплення лактози на глюкозу та галактозу.У молочній промисловості β-галактозидазу використовують у виробництві згущеного молока з цукром і низьколактозних молочних продуктів. Амілаза – гідролітичний фермент, що каталізує розщеплення крохмалю до декстринів і лактози. Лізоцим (мурамідаза) поряд з іншими антибактеріальними факторами зумовлює бактерицидні властивості молока. Лізоцим викликає загибель бактерій..Крім перелічених ферментів у молоко із молочної залози переходить фермент лактосинтетаза та інші нативні ферменти. У процесі виробництва кисломолочних продуктів і сирів мікрофлорою закваски продукується ряд ферментів, що зумовлюють відповідні перетворення складових молока.