Главная Случайная страница


Полезное:

Как сделать разговор полезным и приятным Как сделать объемную звезду своими руками Как сделать то, что делать не хочется? Как сделать погремушку Как сделать так чтобы женщины сами знакомились с вами Как сделать идею коммерческой Как сделать хорошую растяжку ног? Как сделать наш разум здоровым? Как сделать, чтобы люди обманывали меньше Вопрос 4. Как сделать так, чтобы вас уважали и ценили? Как сделать лучше себе и другим людям Как сделать свидание интересным?


Категории:

АрхитектураАстрономияБиологияГеографияГеологияИнформатикаИскусствоИсторияКулинарияКультураМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОхрана трудаПравоПроизводствоПсихологияРелигияСоциологияСпортТехникаФизикаФилософияХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника






Схема образования олигомерного белка





Между субъединицами в об­ласти контактирующих по­верхностей образуются десятки слабых связей (ионных, водо­родных, гидрофобных). Реже образуются дисульфидные свя­зи (в иммуноглобулинах и фак­торах комплемента)

 

Особенности строения и функционирования олигомерных белков на при­мере гем-содержащего белка - гемоглобина

У олигомерных белков появляются свойства, отсутствующие у мономерных белков. Формирование четвертичной структуры ведет к усложнению функции, появляется возможность регуляции этих функций. При взаимодействии одного из протомеров со специфическим лигандом происходят конформационные из­менения всего олигомерного белка и меняется сродство остальных протомеров к лигандам (при этом различные протомеры, входящие в состав олигомера, могут связывать разные лиганды).

Например, олигомерный белок гемоглобин, состоящий из четырех прото-меров - родственен миоглобину, глобулярному белку, состоящему из одной по­липептидной цепи. Вторичная и третичная структура этих белков имеет много общего, несмотря на различия в первичной структуре. Миоглобин и каждая субъединица гемоглобина содержат 8 альфа-спиральных участков, образующих гло­булу и связанных с небелковой частью - гемом, в центре которого находится железо Fe2+. Гидрофобные части гема окружены гидрофобными радикалами аминокислотных остатков, кроме Гис F8 и Гис Е7, располагающихся с двух сто­рон от плоскости гема.

Атом железа в геме образует 6 коордиционных связей, четыре из которых удерживают его в плоскости гема, а 5-я и 6-я перпендикулярны этой плоскости. Пятая связь образуется между Fe2+ и имидазольной группой гистидина Гис F8. Шестая связь в геме либо остается незамещенной (дезоксимиоглобин - НЬ), либо замещается кислородом (оксигемоглобин - НЬ02), либо другим лигандом, например, угарным газом (оксидом углерода) СО (карбоксигемоглобин). Гис-тидин Е7 создает условия для правильной ориентации и присоединения 02 к ге­моглобину и уменьшает сродство гема к СО.

Степень окисления железа не меняется в гемоглобине и миоглобине при связывании (оксигенация) или отщеплении (дезоксигенация) кислорода. Окис­ление Fe2+ до Fe3+ в геме носит случайный характер. Окисленная форма гемо­глобина, метгемоглобин (на него приходится 1-2%), не способна переносить

Миоглобин депонирует кислород в красных (высокоактивных) мышечных волокнах и освобождает его при интенсивной мышечной работе, после чего 02 используется для получения энергии, необходимой мышцам. Функции гемогло­бина многообразнее и сложнее. Главная функция гемоглобина - транспорт ки­слорода из легких в ткани, то есть связывание O2 в легких и его диссоциация в капиллярах ткани. Четвертичная структура гемоглобина позволяет регулировать его сродство к О2 в зависимости от потребностей тканей в кислороде. Вторая важная функция гемоглобина - перенос СО2 и Н из периферических тканей в легкие. Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей двух видов -2 альфа и 2 цепи - бэта, етта, гамма, или сигма, отличающихся аминокислотной последовательностью, но имеющих сходную конформацию.

 

 







Date: 2016-05-24; view: 1438; Нарушение авторских прав



mydocx.ru - 2015-2024 year. (0.006 sec.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав - Пожаловаться на публикацию