Основные аминокислоты

1. Лизин (лиз)

3. Гистидин (гис)

		a-амино-b-имидазолил-пропионовая
		2-амино-3-имидазолил-пропановая

1 – пептидная (амидная)

2 – водородная

3 – гидрофобное взаимодействие

4 – бисульфидный мостик

5 – вероятность ионной

6 – вероятность сложно- или простой эфирной связей

Схема 1. Типы связей в полипептидной цепи

Рис.1. Декарбоксилирование аминокислот

Глу, асп – кислые аминокислоты, наличие у них отрицательного заряда позволяет взаимодействовать с НАД⁺, т.е. подвергаться вначале окислению с последующим дезаминированием:

Рис.2. Реакции прямого дезаминирования

Трансаминирование (переаминирование, непрямое дезаминирование) – перенос аминогруппы с аминокислоты на 2-оксокислоту без промежуточного образования аммиака.

Роль кофермента выполняет активная (фосфорилированная) форма витамина В6 (пиридоксол), который может находиться в двух формах: альдегида и амина.

В основе реакции лежит способность альдегидов и аминов взаимодействовать по механизму «присоединения-отщепления» (А_N).

Примечание: ФП – фосфопиридоксол, Е – энзим; S-Е-комплекс – субстрат-ферментный комплекс

Рис.3. Механизм переаминирования аминокислот

Рис.4. Глюкозо-аланиновый и орнитиновый циклы

Примечание: α-КГ – альфа-кетоглутарат

Рис.5. Преобразование триптофана неспецифическим путем

Рис.6. Катаболизм цистеина

Примечание: Х – вещество, подвергающееся метилированию; Х-СН₃ – продукт метилирования; ФП – активная форма витамина В₆

Рис.7. Катаболизм метионина

Рис.8. Обмен креатина

Рис.9. Распад фенилаланина и тирозина

Примечание: ФРПФ – фосфорибозилпирофосфат

Рис.10. Специфический (кинурениновый) путь распада триптофана

Date: 2015-05-22; view: 862; Нарушение авторских прав