Понятие, классификация, свойства и функции белков
Кафедра биохимии
КУРС ЛЕКЦИЙ
ПО ОБЩЕЙ БИОХИМИИ
для студентов 2 курса
педиатрического
факультета
Модуль 5. Биохимия белков и аминокислот
Автор: к.б.н., доцент кафедры биохимии Гаврилов И.В.
Екатеринбург,
2013г
ЛЕКЦИЯ № 17
Тема: Белки I. Механизмы переваривание и всасывания белков
ПОНЯТИЕ, КЛАССИФИКАЦИЯ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Белки – высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков более чем 100 АК. У человека в организме содержится 15кг белка. По количеству генов, у человека предполагают наличие около 50000 видов белков. Самый распространенный белок у человека - коллаген, на его долю приходиться 30% от общего содержания белка.
Пептиды - органические соединения, состоящие из остатков от 2 до 100 АК.
Олигопептиды - органические соединения, состоящие из остатков от 2 до 10 АК.
Полипептиды - органические соединения, состоящие из остатков от 10 до 100 АК.
Белки имеют 3-4 уровня организации:
1. Первичная структура линейна, представлена последовательностью аминокислот, соединенных пептидными связями;
2. Вторичная структура является пространственной, она образуется только водородными связями. Выделяют α-спираль и β-складчатый лист;
3. Третичная структура является пространственной, она образуется ковалентными, водородными, ионными и гидрофобными связями. Образует белковые глобулы;
4. Четвертичная структура является пространственной, она образуется при соединении нескольких белковых глобул слабыми водородными, ионными и гидрофобными связями;
Разрушение первичной структуры белка называется гидролиз. Гидролиз пептидной связи идет в кислой и щелочной среде и с участием ферментов пептидаз (класс гидролаз).
Разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур называется денатурацией. Денатурация бывает обратимой, когда разрушаются слабые связи (водородные, ионные, гидрофобные) и необратимой, когда разрушаются прочные связи (ковалентные).
Date: 2015-09-24; view: 347; Нарушение авторских прав Понравилась страница? Лайкни для друзей: |
|
|