Аминокислоты. Белки

Аминокислоты – это производные углеводородов содержащие две функциональные группы: аминогруппу (-NН₂) и карбоксильную группу (-СООН).

α

Общая формула: NН₂ -СН-СООН

l

R

В состав природных белков входят α-аминокислоты: α- атом – это первый соседний к карбоксильной группе атом Карбона, к нему же присоединяется аминогруппа. В природе существует множество аминокислот, но в состав белков входят 20 α-аминокислот.

Самая простая α- аминокислота – это глицын NН₂СН₂СООН (аминоуксусная кислота), в ней нет радикала. Самый простой радикал у аланина NН₂ СНСООН

(2-аминопропановая кислота) l

СН₃

Аминокислоты – это амфотерные соединения, т.к. содержат две разные по характеру группы: NН₂ - основная группа, СООН- кислотная. Если в R содержится дополнительная - NН₂ группа, то вся аминокислота в целом будет основная; если же в радикале дополнительная группа –СООН, то аминокислота – кислая.

Лизин – основная аминокислота NН₂ СН СООН

l

(СН₂)₄ NН₂

Аспарагиновая кислота – кислая аминокислота NН₂ СН СООН

l

СН₂СООН

Молекулярная форма аминокислот используется чтобы показать их состав. В растворах и в составе белков аминокислоты находятся в ионной форме: в аминокислотах идет внутримолекулярная поляризация с образованием биполярного иона (кислотный Н⁺ притягивается к неподеленной паре электронов атома Нитрогена, что ведет к образованию полюсов положительного и отрицательного зарядов).

₊ _ _{_____}

NН₂- СН-СООН → NН₃- СН-СОО

l l Биполярнй ион также

R R называют цвиттерион.

Химические свойства

1. Амфотерность аминокислот проявляется в их химических реакциях:

1). Как кислоты они реагируют с металлами, их оксидами и основаниями, с солями (см. в теме «Карбоновые кислоты»). Эти реакции идут по карбоксильной группе, при этом образуются соли.

2NН₂ СНСООН + 2Nа 2NН₂ СНСООNа + Н₂

l l

R R

2). Как органические основания аминокислоты реагируют с кислотами (тема «Амины»), при этом также образуются соли.:

NН₂ СНСООН + НCl → [ NН₃ СНСООН] ⁺ Cl ^-

R R

2. Биохимически важная реакция аминокислот – это образование пептидов. Пептидная связь образуется из карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой. По механизму это реакция поликонденсации:

NH ₃⁺ -CH-COO ^- + ⁺ H ₃ N-CH-COO ^-

R₁ R ₂

-H ₂ O

NH ₃⁺ -CH- CO-HN -CH-COO ^- - это дипептид

R₁ R ₂

Группа - CO-HN - это пептидная связь. Если дипептид взаимодействует с еще одной молекулой аминокислоты, то образуется трипептид, также – тетрапептид (из 4 аминокислот) и т.д. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи образует первичную структуру белка.

Пептидная связь имеет полярное строение – Оксиген, как наиболее электроотрицательный атом, притягивает электроны соседних связей и становится частично отрицательнозаряженным. Атом Гидрогена приобретает частичный положительный заряд. Эти полюса принимают участие в стабилизации вторичной структуры белка.

О ^-

║

- С - N -

ו

Н ⁺

Уровни организации белков

Белки – это природные высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков α-аминокислот.

Различают четыре уровня организации белков:

1. Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Схематично:

NH ₃⁺ -CH- CO-HN -CH- CO-NH -CH- CO-HN -CH- CO-NH -CH- CO-HN -CH-COO ^-

R ₁ R ₂ R ₃ R ₄ R ₅ R ₆

В организме человека более 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 α-аминокислот (их называют стандартные аминокислоты), которые соединены между собой пептидными связями.

Пептидная связь – это прочная ковалентная связь, поэтому первичная структура белка – это самый стабильный уровень его организации. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи должна строго соблюдаться и сохраняться, т.к. она определяет свойства данной белковой молекулы. Замена местоположения всего одной из нескольких тысяч аминокислот в белке влечет за собой изменение свойств всей белковой молекулы.

Вторичная структура белка – это способ «упаковки» аминокислотной цепочки в более компактную структуру. Наиболее важными видами вторичной структуры белка являются α-спираль и β–складчатые листки. Обе формы поддерживаются за счет образования многочисленных водородных связей между группами –С- и -N-.

║ ו

О Н

Практически все –СО- и - NН- группы пептидных связей участвуют в образовании водородный связей между витками спирали или между соседними листками складчатой структуры. Одна водородная связь – это слабая химическая связь, но при образовании вторичной структуры белка они многочисленны, что определяет относительную стабильность данного уровня организации белка.

α- правозакрученная спираль более часто встречается в природных белках. Она напоминает растянутую пружину, у которой на один виток приходится 3,6 аминокислотных остатка.

Третичная структура белка – это трехмерная структура, пространственная упаковка вторичной структуры белка в компактные глобулы. Данная структура поддерживается за счет ионного взаимодействия полярных радикалов, дисульфидных связей (-S-S-), водородных связей между отдельными R, но основная стабилизация идет за счет гидрофильного взаимодействия на поверхности глобулы. Молекулы воды (а белки всегда находятся в водной среде) притягиваются к полярным R аминокислот на поверхности глобулы и создают ее гидратную оболочку.

Четвертичной структурой обладают далеко не все белки. Это упаковка вместе нескольких глобул. Четвертичную структуру имеет, например, гемоглобин. Его молекула состоит из 4 глобул (субъединиц), каждая из которых обладает третичной структурой и содержит внутри гем – небелковое образование, содержащее Ферум. Данные субъединицы ассоциированы вместе и составляют единую структурную и функциональную единицу – молекулу гемоглобина, обладающей огромной молекулярной массой. Одна молекула гемоглобина переносит к тканям 4 молекулы кислорода. Стабилизируют четвертичную структуру слабые нековалентные связи.

Структура белка:

Первичная Вторичная Третичная Четвертичная

Денатурация белка

Под денатурацией подразумевают утрату трехмерной конформации, присущей данному белку. Под действием высокой температуры (50-60⁰С), сильных кислот, щелочей, солей тяжелых металлов, органических растворителей разрушаются слабые (нековалентные) связи. Таким образом, белок теряет четвертичную, третичную и вторичную структуры. Первичная структура остается неизменной, т.к. за нее отвечают прочные пептидные связи. Благодаря сохранению первичной структуры денатурация может быть обратимой – ренатурация белка наступает если действие перечисленных факторов на белок было кратковременным.

Классическим примером денатурации белка является свертывание яичного белка при варке.

Качественне реакции на белки:

1. Биуретовая реакция – белки дают фиолетовое окрашивание при добавлении Купрум гидроксида (добавляют CuSO₄ в щелочном растворе, образующийся Cu(OH)₂ действует на пептидные связи белков).

2. Ксантопротеиновая реакция – под действием нитратной кислоты (HNO₃) белки свертываются, образуя сгусток желтого или оранжевого цвета.