Нерастворимые (миофибриллярные) белки

Миозин – экстрагируется из мышечной ткани 0,6 М раствором KCL, или NACL. По структуре представляет собой гексомер, состоящий из двух больших субьединиц (тяжелые цепи) и четырех малых субьединиц (легкие цепи).

Тяжелые цепи в молекуле миозина закручены в альфа – спирали, что обеспечивает жесткость структуры (стержневая часть, «хвост» молекулы миозина).). Молекулы миозина содержит по 2 головки, имеющие грушевидную форму и в них находится по 2 легких цепи.

В двух участках- «хвостовая» часть (стержневая), и в месте присоединения головок к стержневой части наблюдается деспирализация, и всвязи с этим возможны изгибы. Этои участки получили название (шарнирные).

В структуре миозина «шарнирные» участки чувствительны к действию протеолитических ферментов (трипсина, химотрипсина, папаина). Под их действием молекулы миозина распадаются на фрагменты – легкии меромиозин (ЛММ) и тяжелый (ТММ).

ФУНКЦИИ СТЕРЖНЕВЫХ ЧАСТИЦ.

Участвуют в образовании структурных частиц мышечной ткани – биополярного филамента.При его образовании к одной молекуле присоединяется другая по принципу «хвост» к «хвосту», при этом головки смотрят наружу и образуется «голая зона», к которой присоединяются другие молекулы миозина.

ФУНКЦИИ ГОЛОВОК.

Обладает АТФ-азной активностью.

АТФ^{миозинАТФаза}АДФ+Н₃ РО₄ +30,4Кдж на моль

При недостатке ионов магния активность фермента резко возрастает,а при физиологических условиях она тормозится ионами магния.Такое же, но в меньшей степени, действие оказывают и ионы кальция.Миозин способствует и дезаминированию адениловой кислоты.

Адениловая к-та_{миозин(АМФ-дезаминаза)} инозинмонофосфат+NH₃

АКТИН

Выделяется из мышечной ткани при помощи ацетона, или йодида калия. Существует в двух формах: 1) глобулярный актин (Г-актин), и 2) фибриллярный актин (Ф – актин).

Г – актин – молекулярная масса 46000д, содержит тиоловые групы и молекулу АТФ.

Ф– актин образуется при участии Г – актина путем полимеризации. Актин соединяется с миозином с образованием актомиозина.который способен к укорочению (сокращению), что и лежит в основе всего мышечного сокращения. Обладает АТФ – азной активностью. В отличие от АТФ-азной активности миозина не подавляется ионами магния, а активируется и отличается оптимумом действия рН.

ТРОПОНИН.

Состоит из 3-х субьединиц, выполняющие следующие функции:

1 субьединица – Т_ПТ – способна связывать тропомиозин.

11 субдиница – Т_ПС – способна связывать ионы Ca

111 субьединицаТ_П1 – тормозит присоединение актина к миозину.

ТРОПОМИОЗИН.

Состоит из 2 – х субьединиц, имеет форму стержня в виде спирали, может присоединяться к тропонину (Т_ПТ), с образованием комплекса «нативный тропомиозин», который увеличивает чувствительность актомиозина к ионам кальция, и тем самым участвует в процессе мышечного сокращения.