Особенности белкового состава органов. Изменения белкового состава органов при онтогенезе и болезнях.

Для количественного определения белка используют колориметрические и спектрофотометрические методы, в некоторых случаях пользуются определением белка по содержанию общего азота в препарате.

Рефрактометрический метод определения концентрации белка. Принцип метода основан на способности белковых частиц преломлять луч света. Степень рефракции зависит от концентрации веществ в растворе, физического состояния растворѐнных частиц, природы веществ в растворе, длины волны света, температуры.

Количественное определение концентрации веществ с помощью фотоэлектроколориметра Принцип работы фотоэлектроколориметра основан на возникновении электрического тока в цепи под влиянием лучей света, проходящих через окрашенный раствор и попадающих на фотоэлемент.

В основе действия прибора лежит закон Ламберта-Бугера-Бэра о пропорциональности между интенсивностью окраски раствора и степенью поглощения им света.

Количественное определение концентрации белка биуретовым методом. Принцип метода основан на том, что белок сыворотки крови реагирует в щелочной среде с сернокислой медью с образованием соединений, окрашенных в фиолетовый цвет; Интенсивность развивающегося окрашивания прямо пропорциональна концентрации белка в растворе.

ИНДИВИДУАЛЬНЫЕ ОСОБЕННОСТИ,
Вопрос тканевой специфичности белков в основе своей повторяет их видовую специфичность. Белки мышечной.ткани отличаются от белков костей или печени. Это можно подтвердить на примере ферментов. Например, и в печени, и в сердечной мышце находится фермент лактатдегидрогеназа, катализирующий синтез молочной кислоты. При детальном изучении свойств ферментов оказалось, что, несмотря на их одинаковую функцию, они различаются по некоторым свойствам Таким образом, каждый вид, каждый представитель этого вида, как и любая ткань, а возможно и клетка, характеризуется наличием строго специфичных белков, определяющих их индивидуальность.

Изменения.

Самый простой пример - изменение в составе гемоглобина. Во время отногенеза он меняется несколько раз.

Эмбриональный гемоглобин синтезируется в эмбриональном желточном мешке через несколько недель после оплодотворения. Представляет собой тетрамер 2а2ε. Через 2 нед после формирования печени плода в ней начинает синтезироваться гемоглобин F, который к 6 мес замещает эмбриональный гемоглобин.

Гемоглобин F - фетальный гемоглобин, синтезируется в печени и костном мозге плода до периода его рождения. Имеет тетрамерную структуру, состоящую из 2 α- и 2 γ-цепей. После рождения ребёнка постепенно замещается на гемоглобин А, который начинает синтезироваться в клетках костного мозга уже на 8-м месяце развития плода.

И взрослый:
Гемоглобин А - основной гемоглобин взрослого организма, составляет около 98% от общего количества гемоглобина, тетрамер, состоит из 2 полипептидных цепей α и 2 β (2α2β).

Гемоглобин А₂ находится в организме взрослого человека в меньшей концентрации, на его долю приходится около 2% общего гемоглобина. Он состоит из 2 α- и 2 δ-цепей.

И нарушения могу быть наследственный и приобретенные.
Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате данного индивидуума. Какой-либо белок не синтезируется вовсе или синтезируется, но его первичная структура изменена. Примеры наследственных протеинопатий - гемоглобинопатии.

Любая болезнь сопровождается изменением белкового состава организма, т.е. развивается приобретённая протеинопатия. При этом первичная структура белков не нарушается, а обычно происходит количественное изменение белков, особенно в тех органах и тканях, в которых развивается патологический процесс. Например, при панкреатитах снижается выработка ферментов, необходимых для переваривания пищевых веществ в ЖКТ.

История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации фермента и субстрата.

Учение о ферментах, энзимология, зародилось в первой половине 19 века. В 1814 году петербургским ученым К.С. Кирхгофом, которые показал, что не только проросшие зерна ячменя, но и экстракт из солода способны осахаривать крахмал с превращением его в мальтозу.

Вещество, извлекаемое из проросшего ячменя и обладающее способностью превращать крахмал в мальтозу, получило название амилазы.
Ю. Любих и Ф. Велер открыли агент, расщепляющий амигдалин, содержащий в эфирном масле горького миндаля. Этот агент был назван эмульсином, в дальнейшем были описаны другие ферменты, в частности пепсин и трипсин, вызывающие распад (гидролиз) белков в пищеварительном тракте.

Ферментативный катализ – ускорение биохимических реакций при участии ферментов.

Важнейшие особенности фермент. катализа:

- эффективность увеличение скорости в 10⁹-10¹² раз.

- специфичность – способность катализировать превращения только одного или нескольких близких по структуре веществ. Зависит от строения активного центра.

- чувствительность к регуляторным воздействиям – зависит от ионной силы раствора и рН среды, температуры, оптимум для большинства ферментов в пределах 40-50 градусов.