Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация. Факторы, вызывающие денатурацию.

Лабильность белка - склонность к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и образовании других слабых связей. Конформация белка может меняться при изменении химических и физических свойств среды, а также при взаимодействии белка с другими молекулами. При этом происходит изменение пространственной структуры не только участка, контактирующего с другой молекулой, но и конформация в целом.

Денатурация - потеря нативной конформации белка с утратой специфической функции белка. Это происходит когда рвутся многочисленные, но слабые связи в молекуле белка под воздействие различных факторов. ОДНАКО! При денатурации не происходит разрыва пептидных связей, первичная структура БУДЕТ... ЖИТЬ...

Какие факторы способны денатурировать белок? Многочисленные.
1. Высокая температура, более 50 градусов по Цельсию. Увеличивается тепловое движение, связи рвутся.
2. Интенсивное стряхивание раствора, когда происходит контакт с воздушной средой и происходит изменение конфомации молекул.
3. Органические вещества (этиловый спирт, фенол и др.) спсобные взаимодействовать с функциональными группами аминокислот, что приводит, догадайтесь, правильно!, к изменению конформации.
3. Кислоты и щелочи, изменением рН среды приводят к перераспределению связей в белке.
4. Соли ТЯЖЁЛЫХ металлов, образуют прочные связи с функциональными группами, меняя активность и конформацию.
5. Детергенты (мыло) - содержащие гидрофобный углеводородный радикал и гидрофильную функц. группу. Гидрофобные участки белка и детергента находят друг друга в сложном мире раствора и изменяют конформацию белка, однако не оседают, так как их поддерживают на плаву гидрофильные участки детергента.

14. Шапероны – класс белков, защищающий другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающий формирование их нативной конформации.

Шапероны - белки, способные связываться с другими белками, находящимися в неустойчивом, склонном к агрегации состоянии. Они способны обеспечить их конформацию, обеспечивая фолдинг белков.

Классифицируются следующим образом - по молекулярной массе на 6 основных групп:
1. высокомолекулярные с мол.массой от 100 до 110 кД.
2. Ш-90, от 83 до 90 кД.
3. Ш-70, от 66 до 78 кД.
4. Ш-60.
5. Ш-40.
6. Низкомолекулярные шапероны от 15 до 30 кД.

Среди шаперонов различают:
1. Конститутивные, их количество постоянно в клетке, вне зависимости от внешнего воздействия на неё.
2. Индуцибильные, белки теплового шока, быстрый синтез которых отмечают практически во всех клетках, которые подвергаются любым стрессовым воздействиям.

Шапероновый комплекс имеет высокое сродство к белкам, на поверхности которых есть элементы, характерные для несвёрнутых молекул. Попадая в полость шаперонового комплекса, белок связывается с гидрофобными радикалами апикальных участков Ш-60. В специфической среде этой полости, в перебор возможных конформации белка, пока не будет найдена единственная, энергетическая наиболее выгодная конформация.

15. Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям и по семействам: (сериновые протеазы, иммуноглобулины).

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО ФОРМЕ МОЛЕКУЛ

Это одна из самых старых классификаций, которая делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде. Наглядные примеры строения и функционирования глобулярных белков - рассмотренные выше миоглобин и гемоглобины.

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови. На примере коллагенов и эластина рассмотрим особенности строения этих белков и связь их строения с функцией.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ ПО ХИМИЧЕСКОМУ СТРОЕНИЮ

Простые белки

Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют «простые белки». Примером простых белков могут служить основные белки хроматина - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд. Рассмотренный выше белок межклеточного матрикса эластин также относят к простым белкам.

Сложные белки

Однако очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют «сложные белки». Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.

Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины. В состав гемопротеинов, кроме уже рассмотренных выше белков гемоглобинов и миоглобина, входят ферменты - цитохромы, каталаза и пероксидаза. Гем, присоединённый к разным белковым структурам, выполняет в них характерные для каждого из белков функции (например, в составе гемоглобина переносит О2, а в составе цитохромов - электроны).

Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами.

В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам.

Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами - металлопротеинами.

КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

ПО ФУНКЦИЯМ