Поджелудочная железа

На этом этапе «работают»:

· трипсин – отвечает за расщепление белков;

· альфа-химотрипсин – помогает усвоению протеинов;

· эластазы – расщепляют некоторые виды белков;

· нуклеазы – помогают расщеплять нуклеиновые кислоты;

· стеапсин – способствует усвоению жирной пищи;

· амилаза – отвечает за усвоение крахмалов;

· липаза – расщепляет жиры (липиды), содержащиеся в молочных продуктах, орехах, маслах и мясе.

Тонкая кишка

· пептидазы – расщепляют пептидные соединения к уровню аминокислот;

· сахараза – помогает усваивать сложные сахара и крахмалы;

· мальтаза – расщепляет дисахариды к состоянию моносахаридов (солодовый сахар);

· лактаза – расщепляет лактозу (глюкозу, содержащуюся в молочных продуктах);

· липаза – способствует усвоению триглицеридов, жирных кислот;

· эрепсин – воздействует на протеины;

· изомальтаза – «работает» с мальтозой и изомальтозой.

Толстый кишечник

Здесь функции ферментов выполняют:

· кишечная палочка – отвечает за переваривание лактозы;

· лактобактерии – влияют на лактозу и некоторые другие углеводы.

Кроме названных энзимов, существуют еще:

Лизоцим – фермент, который вызывает лизис многих бактерий, растворяя их клеточные стенки. Содержится в яичном белке, во всех органах животных (особенно в печени, селезенке), слюне, слезах, в некоторых микроорганизмах и растениях. Лизоцим используется для лечения воспалительных заболеваний глаз, носоглотки, ожогов, ран, в акушерской практике, в микробиологии для разрушения оболочек клеток бактерий, для консервирования икры рыб, как добавка к молоку для его консервирования и лучшего усвоения.

· диастаза – переваривает растительный крахмал;

· инвертаза – расщепляет сахарозу (столовый сахар);

· глюкоамилаза – превращает крахмал в глюкозу;

· альфа-галактозидаза – способствует перевариванию бобов, семян, соевых продуктов, корневых овощей и листовых;

· бромелайн – фермент, полученный из ананасов, способствует расщеплению разных видов белков, эффективен при разных уровнях кислотности среды, обладает противовоспалительными свойствами;

· папаин – фермент, выделенный из сырой папайи, способствует расщеплению мелких и крупных протеинов, эффективен в широком диапазоне субстратов и кислотности.

· целлюлаза – расщепляет целлюлозу, растительные волокна (в человеческом организме не обнаружена);

· эндопротеаза – расщепляет пептидные связи;

· панкреатин – фермент животного происхождения, ускоряет переваривание жиров и белков;

· пектиназа – расщепляет полисахариды, содержащиеся во фруктах;

Ингибиторы

Ингибиторы -Вещества подавляющие действие ферментов.

Делятся на 2 класса:

1 общие ингибиторы (соли тяжелых металлов, свинца, ртути, вольфрама и серебра; трихлоруксусная кислота) эти соединения вызывают денатурацию белка, подавляют действие всех ферментов.

2 специфические – действуют на одну группу ферментативных реакций или группу близких реакций. Действие основано на специальном связывании с определенными химическими группировками в активном центре фермента. Все их делят на конкурентные и не конкурентные ингибиторы.

- конкурентное ингибирование.

Происходит когда ингибитор близок по своей структуре к обычному субстрату данного фермента. Сам ингибитор не может прореагировать, однако занимая активный центр преграждает к нему доступ настоящего субстрата.

- неконкурентное ингибирование.

Пример: цианид действует на ферменты дыхания (цитохромоксидазу) связываясь с входящими в ее состав ионами меди, реакция подавляется, дыхание прекращается, клетки погибают очень быстро.

Активаторы

Активаторами часто являются ионы и соединения. Многие ферменты вырабатываются клетками в не активной форме – проферменты. Переход проферментов в активные формы происходит под действием активаторов,

Продукты реакции могут активировать или ингибировать ферментативный процесс, такое явление называют. Ингибированием по принципу отрицательной обратной связи.

В типичной клетке более 500 ферментов, их активность и концентрация все время изменяется. Регуляция и согласованность процесса метаболизма обусловлены специфическим действием метаболизма, их пространственной организации и функциональности взаимодействия с клеткой компонентами.

Энзимопатии – это группа заболеваний, которые вызваны различными дефектами ферментов. Энзимопатий делятся на:

1. наследственные (первичные)

Причиной наследственных энзимопатий является генетически обусловленная недостаточность или полное отсутствие синтеза ферментов.

Особенностью течения наследственных энзимопатий является наличие скрытого периода, когда болезнь клинически не проявляется, но может быть заподозрена или установлена на основании биохимических исследований. Обычно первые клинические симптомы врожденных энзимопатий обнаруживаются в раннем детском возрасте.

Пример: фенилпировиноградная олигофрения – наследственное заболевание, приводящее в раннем детстве к гибели ребенка или к развитию тяжелой умственной отсталости. Молекулярный дефект заключается в блокировании превращения незаменимой аминокислоты Фен в Тир:

Оказалось, что фермент, катализирующий данную реакцию, Фен-4-монооксигеназа, - не синтезируется в клетках печени. Это приводит к развитию тяжелого наследственного заболевания, обусловленного избыточным накоплением самого Фен и продуктов его побочного пути обмена в ткани мозга и сыворотке крови больных детей. Обычно диагноз ставят на основании химического метода открытия Фен или фенилпировиноградной кислоты на пеленках детей. Лечение в основном сводится к исключению из питания ребенка Фен. Для такого ребенка Тир оказывается незаменимой аминокислотой.

2. приобретенные (вторичные).

• алиментарные это стойкие нарушения активности ферментов, связанные с характером питания

• токсические обусловлены избирательным угнетением активности или синтеза отдельных ферментов или неспецифическим угнетением биосинтеза белка в результате длительного воздействия токсических агентов (тяжелых металов)

• вызванные различными патологическими состояниями организма, например повышением температуры тела.

Применение ферментов

Ферменты в медицинской практике находят применение в качестве диагностических (энзимодиагностика) и терапевтических (энзимотерапия) средств.

Энзимодиагностика заключается в постановке диагноза заболевания или синдрома на основе определения активности ферментов в биологических жидкостях человека.

Принципы энзимодиагностики основаны на следующих позициях:

1. При повреждении клеток в биологических жидкостях увеличивается концентрация внутриклеточных ферментов поврежденных клеток;

2. Количество высвобождаемого фермента достаточно для его обнаружения;

3. При повреждении клеток активность ферментов в биологических жидкостях стабильна в течение длительного времени и отличается от нормальных значений;

4. Ряд ферментов являются органо- и органелоспецифичными.

Лекарственные препараты на основе ферментов.

«Мезим Форте». В своем составе он имеет липазу, амилазу, протеазу, которые способствуют уменьшению болей при хроническом панкреатите. Капсулы принимают в качестве заместительного лечения при недостаточной выработке поджелудочной железой необходимых ферментов. Данные препараты употребляются преимущественно во время еды.

Панкреатин используют при ферментной недостаточности поджелудочной железы, нарушениях пищеварения, пищевой аллергии, аутоиммунных заболеваниях, вирусных инфекциях и спортивных травмах.

Препараты вобэнзим, вобэмугос, флогэнзим применяются в области травматологии, хирургии, спортивной медицины, ревматологии, ангиологии и гинекологии.

Препарат вобэнзим кроме панкреатина содержит папаин (из растения CaricaPapaya), бромелаин (из ананаса обыкновенного) и рутозид (группа витамина Р). Наряду с выраженными ферментативными свойствами обладает противовоспалительным, противоотечным, фибринолитическим и вторичноанальгезирующим действием..

Применение ферментов в терапии ограничивается их лабильностью, нежелательными антигенными свойствами, трудностями адресной доставки к пораженным органам и тканям. Этих недостатков лишены иммобилизированные ферменты – энзимные препаратызакрепленные на твердом носителе.