II. Ароматические

Фенилаланин;

Тирозин;

III. Гетероциклические:

Гистидин;

Триптофан;

IV. Иминокислота:

Пролин;

(по способности радикала взаимодействовать с водой)

Неполярные, незаряженные (гидрофобные) – их 8: ала, вал, лей, иле, мет, фен, три, про;

Полярные, незаряженные (гидрофильные) – их 7: сер, тре, глн, асн, цис, тир, гли;

Отрицательно-заряженные – их 2: асп, глу;

Положительно-заряженные – их 3: гис, арг, лиз.

По способности синтезироваться в организме аминокислоты могут быть:

1. Заменимые (могут синтезироваться в организме): ала, асп, глу, гли, асн, глн, про, сер;

2. Частично заменимые: арг, гис;

3. Условно заменимые: тир, цис;

4. Незаменимые: фен, мет, тре, три, вал, лиз, лей, иле;

Функции аминокислот:

1. входят в состав всех белков

2. входят в состав других соединений

3. являются промежуточными метаболитами обменных процессов (например, орнитин, цитруллин),

4. необходимы для синтеза биологически активных соединений, например, биогенных аминов, нейромедиаторов, необходимы для синтеза азотсодержащих соединений (полиаминов, нуклеотидов и НК),

5. углеродный скелет аминокислот может использоваться для синтеза других соединений:

а) глюкозы – такие аминокислоты называются глюкогенными (большинство из протеиногенных),

б) липидов – кетогенными (вал, лей, иле, фен, тир),

аминокислоты могут быть источником определенных функциональных групп – сульфатной (цистеин), одноугле-родных фрагментов (метионин, глицин и серин), амино-группы (глутамин, аспарат).

Белки - это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из АК, соединённых пептидными связями в полипептидную цепь, и имеющие сложную структурную организацию. ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА – линейное последовательное соединение АК в ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи с помощью ПЕПТИДНЫХ связей. Она закодирована в молекуле ДНК, белки имеют уникальную первичную структуру.

Свойства ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи зависят от составляющих её АК.Порядок АК в цепи устанавливается с помощью СЕКВЕНИРОВАНИЯ - процедура выявления последовательности АК.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - способ укладки в пространстве ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, который образуется в результате взаимодействия между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова. Образуется за счет водородных связей между 1 и 4 АК.

Выделяют 3 вида вторичной структуры:

1.Альфа спираль - виток составляет от 3 до 6 АК. Терминатором спирали является АК-ПРОЛИН.

2.Бетта складчатый слой.

СУПЕРВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА - промежуточное положение между первичной и вторичной структурами. Она формирует похожие сочетания и взаиморасположения вторичных структур. Например: «цинковый палец»

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА – тип конформации, который образуется за счет взаимодействий между радикалами аминокислот. Осуществляется за счёт водородных, ионных, ДИСУЛЬФИДНЫХ и гидрофобных связей. В результате формируются глобулярные и фибриллярные структуры. Например: Глобулярные – миоглобин, гемоглобин; Фибриллярные - коллаген, эластин.

Конформация – это конфигурация полипептидной цепи в пространстве.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА – способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей с формированием единого структурно-функционального образования - олигомера.

Домены - это фрагменты ПОЛИПЕПТИДНОЙ цепи, сходные по свойствам. Домен автономен. Домены возникают в результате слияния нескольких генов отдельных белков.