Обмен гистидина

Катаболизм гистидина происходит путем его внутримолекулярного дезаминирования с образованием уроканиновой кислоты, которая затем через ряд реакций превращается в аммиак, одноуглеродный фрагмент, соединенный с тетрагидрофолатом, и глутаминовую кислоту. Дезаминирование гистидина катализируется гистидин-аммиаклиазой, которая содержится в печени и коже:

Уроканиновая кислота превращается в имидазолонпропионовую кислоту под действием уроканиназы, которая содержится только в печени:

И гистидин-аммиаклиазой, и уроканиназа появляются в крови при заболеваниях печени и измерение их активности используется для диагностики. Известна наследственная болезнь - гистидинемия, связанная с дефектом гистидин-аммиаклиазой. Для этого заболевания характерно повышенное содержание гистидина в тканях и нарушение физического и умственного развития.

12. Биогенные амины: их образование, функции и инактивация

Биогенные амины – органические соединения, которые образуются в результате декарбоксилирования аминокислот или их производных и имеют выраженную биологическую активность. В образовании биогенных аминов участвуют ферменты декарбоксилазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат.

Биогенные амины являются биологически активными веществами, которые выполнят функцию нейромедиаторов, гормонов, регуляторов местного действия.

Инактивация биогенных аминов происходит несколькими путями, основными из которых являются: 1) дезаминирование под действием ферментов моноаминоксидаз (МАО). Их коферментом служит ФАД. Сначала образуются альдегиды, а затем кислоты, которые выводятся почками.

R-CH₂-NH₂ → R-COH → R-COOH

2) путем метилирования под действием метилтрансфераз. При этом донором метильных групп является S-аденозилметионин (SAM).