Молекулярні основи біоенергетики.

1. Реакції біологічного окислення; типи реакцій (дегідрогеназні, оксидазні, оксигеназні) та їх біологічне значення.

Тканинне дирхання.

Р-ції біологічного окислення складають молекулярну основу тканинного дихання - поглинання О2 живими тканинами. Джерелом кисню для цього процесу ж О2, кяий надходить в тканини за умов нормальної діяльності системи зовнішнього дихання та кисень транспортувальної ф-ції гемоглобіну крові та через плазматичні мембрани дифундує всередину клітин. У результаті тканинного дихання, яке відбувається мітохондріях, атоми кисню включаються в молекулу води, а вуглець біоорганічних сполук, що окислюються, виділяється у формі двоокису вуглецю.

Усі окислювально-відновні р-ції, що відбуваються в живих клітинах, каталізуються ферментами з класу оксидоредуктаз. Типи реакцій:

1)Р-ції, пов*язані з передаванням субстратом, що окислюється (SH2), певному акцептору (А), водню (тобто протонів та електорнів: SH2 +А àS+АН2

Р-ції такого типу називаються реакціями дегідрування, а ферменти, що їх каналізують – дегідрогеназами.

2)Р-ції, що відбуваються з передаванням від субстрату до акцептора електронів (одного або двох): Sе- +АàS + Ае-

Р-ції такого типу каталізуються цитохромами дихального ланцюга мітохондрій.

3)Р-ції, що полягають у безпосередньому приєднанні до субстрату, який окислюється, одного або двох атомів кисню.

Такі р-ції дістали назву оксигеназних, а відповідні ферменти, що їх каналізують – оксигеназ. Залежно від к-сті атомів кисню, що взаємодіють із субстратом, оксигеназні р-ції подіялють на:

-монооксигеназні SH+ ½ О2àS-OH

-діоксигеназні S+O2àSO2

2. Ферменти біологічного окислення в мітохондріях: піридин-, флавін-залежні дегідрогенази, цитохроми.

1)Піридинзалежні дегідрогенази

Коферментами цих дегідрогеназ є нуклеотидли НАД+ або НАДФ+, у структурі молекул яких міститься похідне піридину – нікотинамід. Зв*язок між НАД+ (або НАДФ+) та білковою частиною ферменту (апоферментом) у складі піридин залежних дегідрогеназ нестійкий: він утворюється та руйнується в процесі каталітичного циклу, що дозволяє вважвти нікотинамідні нуклеотиди скоріше субстратами, ніж простетичними групами.

Р-ції, що каталізуються НАД(Ф)-залежними дегідрогеназами: SH2 +НАД+àS+НАДН+Н+

SH2+ НАДФ+àS+ НАДФН+Н+

Активною структурою в молекулі НАД+ або НАДФ+ є піридинове кільце нікотинаміду. У ході ферментативної реакції субстрат відщеплює 2 атоми водню (2Н++ 2е-), один з яких у формі гідрид-іону: Н-(тобто Н++2е-) приєднується до піридинового кільця НАД(Ф)+, а другий у вигляді протону (іону Н+) надходить у реакційне середовище.

2)Цитохроми – залізовмісні білки мітохондрій, що належать до класу гемо протеїнів. У цитохромах іон заліза входить до складу металопорфіринового комплексу (гемінове залізо). За рахунок оберненої зміни валентності гемінового заліза цитохроми виконують функцію транспорту електронів у ланцюгах біологічного окислення в аеробних клітинах:

Цитохром (Fe3+) + е- à Цитохром (Fe2+)

Залежно від характерних особливостей спектрів поглинання, розрізняють три класи цитохромів (a,b,c). В ендоплазматичному ретикулумі гепатоцитів містяться цитохром Р-450 та b5, що беруть участь у р-ціях окислювального гідроксилювання.

3)Флавінзалежні дегідрогенази

Дегідрогенази цього типу за хімічною природою є флавопротеїнами, простетичними групами, в яких є флавінаденіндинуклеотид (ФАД) та флавінмононуклеотид (ФМН).

У більшості флавін залежних ферментів коферменти (ФАД та ФМН) міцно зв*язані з білковою частиною і не відщеплюються від неї на жодній стадії каталітичного циклу. Виключенням є ФАД-залежна оксидаза D-амінокислот, у складі якої білок має низьку спорідненість із коферментом.

Загальні рівняння окислення субстратів за участю флавін залежних дегідрогеназ: SH2 +ФАДàS+ ФАДН2

SH2+ФМН àS+ФМН-Н2

Date: 2016-07-05; view: 700; Нарушение авторских прав