Биосинтез коллагена. Биохимические показатели, характеризующие метаболизм коллагена. Коллагенозы

Соедини́тельная ткань — это ткань живого организма, не отвечающая непосредственно за работу какого-

либо органа или системы органов, но играющая вспомогательную роль во всех органах, составляя 60—90 % от их

массы. Выполняет опорную, защитную и трофическую функции. Соединительная ткань образует опорный каркас

(строму) и наружные покровы (дерму) всех органов. Общими свойствами всех соединительных тканей является

происхождение из мезенхимы, а также выполнение опорных функций и структурное сходство. Большая часть

твёрдой соединительной ткани является фиброзной: состоит из волокон коллагена и эластина. К

соединительной ткани относят костную,хрящевую, жировую и другие. К соединительной ткани относят

также кровь и лимфу. Поэтому соединительная ткань — единственная ткань, которая присутствует в организме

в 4-х видах — волокнистом (связки), твёрдом (кости), гелеобразном (хрящи) и жидком (кровь, лимфа, а также

межклеточная, спинномозговая и синовиальная и прочие жидкости). Соединительная ткань состоит

из внеклеточного матрикса и нескольких видов клеток. Клетки, относящиеся к соединительной ткани:

фибробласты — производят коллаген и другие вещества внеклеточного матрикса, способны делиться.

фиброкласты — клетки, способные поглощать и переваривать межклеточный матрикс; являются

зрелыми фибробластами, к делению не способны.

меланоциты — сильно разветвлѐнные клетки, содержащие меланин, присутствуют в радужной оболочке

глаз и коже (по происхождению — эктодермальные клетки, производныенервного гребня)

макрофаги — клетки, поглощающие болезнетворные организмы и отмершие клетки ткани (по

происхождению моноциты крови)

эндотелиоциты — окружают кровеносные сосуды, производят внеклеточный матрикс и

продуцируют гепарин. Эндотелий по большинству признаков относят к эпителию.

тучные клетки — продуцируют метахроматические гранулы, которые содержат гепарин и гистамин.

мезенхимные клетки — клетки эмбриональной соединительной ткани

Коллаген. Характерным компонентом структуры соединительной ткани являютсяколлагеновые волокна. Они

построены в основном из своеобразногобелки – коллагена. Коллаген составляет 25–33% от общего

количествабелка организма взрослого человека, или 6% от массы тела.Видимые в оптическом микроскопе

коллагеновые волокна состоят изразличимых в электронном микроскопе фибрилл – вытянутых в длинубелковых

молекул, названных тропоколлагеном. Тропоколлаген – ос-новная структурная единица коллагена. Необходимо

четкоразграничивать понятия ≪коллагеновые волокна≫ и ≪коллаген≫. Первоепонятие по существу является

морфологическим и не может быть сведенок биохимическим представлениям о коллагене как о белке.

Коллагеновоеволокно представляет собой гетерогенное образование и содержит, кромебелка коллагена, другие

химические компоненты. Молекула тропоколла -гена – это белок коллаген. Одной из отличительных черт

данного белкаявляется то, что 1/3 всех его аминокислотных остатков составляет глицин,1/3 – пролин и 4-

гидроксипролин, _____около 1% – гидроксилизин; некоторыемолекулярные формы коллагена содержат также 3-

гидроксипролин, хотяи в весьма ограниченном количестве. Молекулярная масса тропоколлагена около 285000.

Тропоколлагенсостоит из трех полипептидных цепей одинакового размера, которыесливаются в спиралевидный

триплет. Тройная спираль стабилизируетсямногочисленными межцепочечными поперечными сшивками между

лизиновыми и гидроксилизиновыми остатками. Каждая полипептидная цепьтропоколлагена содержит около

1000 аминокислотных остатков. Такимобразом, основная структурная единица коллагена имеет очень

большиеразмеры, например в 10 раз больше, чем химотрипсин.Изучение аминокислотного состава и

последовательности чередованияаминокислот в полипептидных цепях тропоколлагена показало, что существует

два типа цепей – цепи α1 и α2, а также четыре разновидности цепиα1: α1 (I), α1 (II), α1 (III) и α1 (IV). В табл. 21.1

представлены данныео структуре коллагенов различных тканей. Как и все белки, коллаген синтезируется

клетками из свободных аминокислотных остатков. Аминокислотные остатки, специфичные для молекулы

коллагена, гидроксипролин и гидроксилизин не образуются из соответствующих свободных аминокислот. Эти

аминокислотные остатки появляются после включения пролина и лизина в полипептидную цепь с участием

ферментов пролилгидроксилазы или лизилгидроксилазы и кофактора – аскорбиновой кислоты. Эластин –

основной белковый компонент, из которого состоят эластические волокна. Он отличается от коллагена по

химическому составу и молекулярной структуре. Общими для эластина и коллагена являются большое

содержание глицина и пролина, наличие оксипролина, хотя последнего в эластине примерно в 10 раз меньше,

чем в коллагене. Как и в коллагене, в эластине

мало метионина и отсутствуют триптофан и цистеин. В отличие от коллагена в эластине значительно больше

валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина. В целом характерной особенностью первичной

структуры эластина является слишком малое содержание полярных аминокислотных остатков. При

ферментативном гидролизе эластина в гидролизате обнаруживаются десмозин и изодесмозин. Эти соединения

содержатся только в эластине. Эластин вместе с коллагеном, протеогликанами и рядом глико- и мукопротеинов

является продуктом биосинтетической деятельности фибробластов. Непосредственным продуктом клеточного

биосинтеза считается не

эластин, а его предшественник – тропоэластин (в коллагене – проколлаген). Тропоэластин не содержит

поперечных связей, обладает растворимостью. В последующем тропоэластин превращается в зрелый эластин,

нерастворимый, содержащий большое количество поперечных связей.__

Date: 2016-02-19; view: 808; Нарушение авторских прав