Главная Случайная страница


Полезное:

Как сделать разговор полезным и приятным Как сделать объемную звезду своими руками Как сделать то, что делать не хочется? Как сделать погремушку Как сделать неотразимый комплимент Как сделать так чтобы женщины сами знакомились с вами Как сделать идею коммерческой Как сделать хорошую растяжку ног? Как сделать наш разум здоровым? Как сделать, чтобы люди обманывали меньше Вопрос 4. Как сделать так, чтобы вас уважали и ценили? Как сделать лучше себе и другим людям Как сделать свидание интересным?


Категории:

АрхитектураАстрономияБиологияГеографияГеологияИнформатикаИскусствоИсторияКулинарияКультураМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОхрана трудаПравоПроизводствоПсихологияРелигияСоциологияСпортТехникаФизикаФилософияХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника






Катаболизм белков





Доверь свою работу кандидату наук!
Поможем с курсовой, контрольной, дипломной, рефератом, отчетом по практике, научно-исследовательской и любой другой работой

ОБМЕН БЕЛКОВ.

Переваривание и всасывание белков.

В сутки с пищей поступает около 100 г белков.

Переваривание белков осуществляется протеолитическими ферментами желудочного, поджелудочного и кишечного соков, причем ферменты желудочного и поджелудочного соков вырабатываются в неактивной форме (в виде проферментов) и активируются непосредственно в полости желудочно-кишечном тракте. Это предупреждает нежелательное воздействие данных ферментов на белки клеток пищеварительных желез, где происходит их образование.

Под действием протеолитических ферментов в молекулах пищевых белков расщепляются пептидные связи, т.е. протекает протеолиз. В результате совместного действия всех протеолитических ферментов пищевые белки превращаются в аминокислоты. В сутки из белков пищи образуется примерно 100 г аминокислот.

Всасывание аминокислот происходит по системе воротной вены.

Катаболизм белков.

Белки, входящие в состав клеток организма, также подвергаются постоянному распаду под влиянием внутриклеточных протеолитических ферментов, называемыхвнутриклеточными протеиназамиили катепсинами. Эти ферменты локализованы в специальных внутриклеточных органоидах - лизосомах. Под действием катепсинов белки организма также превращаются в аминокислоты. (Важно отметить, что распад как пищевых, так и собственных белков организма приводит к образованию одних и тех же 20 видов аминокислот). В сутки расщепляется примерно 200 г белков организма. Поэтому в течение суток в организме появляется около 300 г свободных аминокислот.

8.3. Синтез белков.

Бόльшая часть аминокислот используется для синтеза белков. В организме взрослого человека существует равновесие между распадом и синтезом белков. У детей преобладает синтез, ведущий к накоплению белков в организме, что является обязательным условием роста и развития организма.

Синтез белков происходит при обязательном участии нуклеиновых кислот.

Первый этап синтеза белка - транскрипция осуществляется в клеточном ядре с использованием ДНК как источника генетической информации. Генетическая (наследственная) информация обусловливает порядок расположения аминокислот в полипептидных цепях синтезируемого белка. Эта информация закодирована строгой последовательностью азотистых оснований мононуклеотидов в молекуле ДНК. Каждая аминокислота кодируется сочетанием трех азотистых оснований, называемым кодоном или триплетом. Участок молекулы ДНК, содержащий информацию об определенном белке, получил название ген. На этом участке ДНК во время транскрипции по принципу комплементарностисинтезируется информационная РНК (иРНК), (см. главу «7. Обмен нуклеиновыхъ кислот»). Эта нуклеиновая кислота представляет собой копию соответствуюшего гена. Следовательно, иРНК содержит информацию о строении белка, закодированного в данном гене. Образовавшаяся иРНК выходит из ядра и поступает в рибосомы.

Аналогичным образом на ДНК как на матрице происходит синтез рибосомных (рРНК) и транспортных (ТРНК) РНК.

В ходе второго этапа – рекогниции (распознования), протекающего в цитоплазме, аминокислоты избирательно связываются со своими переносчиками - транспортными РНК (ТРНК).

Все тРНК (их обнаружено около 60) построены сходным образом. Молекула каждой тРНК представляет собой короткую полинуклетидную цепь, содержащую примерно 80 нуклеотидов и частично закрученную в двойную спираль, что приводит к возникновению пространственной конфигурации «изогнутого клеверного листа» (рис.7). На одном конце полинуклеотидной цепи у всех тРНК находится нуклеотид, содержащий аденин. К этому концу молекулы тРНК присоединяется аминокислота. Петля, противоположная месту присоединения аминокислоты, содержит антикодон, состоящий из трех азотистых оснований и предназначенный для последующего связывания с комплементарным кодоном иРНК. Одна из боковых петель молекулы тРНК обеспечивает присоединение тРНК к ферменту, участвующему в рекогниции, а другая боковая петля необходима для присоединения тРНК к рибосоме на следующем этапе синтеза белка.

На этом этапе в качестве источника энергии используется молекула АТФ. В результате рекогниции образуется комплекс аминокислота-тРНК (аминоацил-ТРНК):

АМИНОКИСЛОТА + тРНКАМИНОАЦИЛ-тРНК

. В составе этого комплекса аминокислота обладает повышенной химической активностью. В связи с этим второй этап синтеза белка часто называют активацией аминокислот.

Третий этап синтеза белка- трансляция происходит на рибосомах. Каждая рибосома состоит из двух частей – большой и малой субчастиц. По химическому составу обе субчастицы представляют собою нуклеопротеиды, состоящие из рибосомных РНК и белков. Рибосомы способны легко распадаться на субчастицы (диссоциация), которые снова могут соединяться друг с другом, образуя рибосому (ассоциация).

Трансляция начинается с диссоциации рибосомы на субчастицы, которые сразу же присоединяются к начальной части молекулы информационной РНК, поступающей из ядра. При этом между субчастицами остается пространство (так называемый «туннель»), где располагается небольшой участок иРНК.



Затем к образовавшемуся комплексу рибосома-иРНК присоединяются тРНК, связанные с аминокислотами. Присоединение тРНК к этому комплексу происходит путем связывания одной из боковых петлей тРНК с рибосомой и связывания антикодона тРНК с комлементарным ему кодоном иРНК, находящимся в туннеле между субчастицами рибосомы. Одновременно к комплексу рибосома-иРНК могут присоединиться только две тРНК с аминокислотами.

Благодаря специфическому связыванию антикодонов тРНК с кодонами иРНК, к участку молекулы иРНК, находящемуся в туннеле, присоединяются только молекулы тех тРНК, у которых антикодоны комлементарны кодонам иРНК. Поэтому эти тРНК доставляют в рибосомы только строго определенные аминокислоты. Далее аминокислоты соединяются друг с другом пептидной связью и образуется дипептид, который связан с одной из тРНК. После этого рибосома передвигается вдоль иРНК ровно на один кодон (это перемещение рибосомы называется транслокацией).

В результате транслокации свободная (без аминокислоты) тРНК отщепляется от рибосомы, а в зоне туннеля появляется новый кодон, к которому присоединяется по принципу комплементарности еще одна тРНК с аминокислотой, соответствующей этому кодону. Доставленная аминокислота соединяется с ранее образовавшимся дипептидом, что приводит к удлинению пептидной цепи. Далее следуют новые транслокации, поступление на рибосому новых тРНК с аминокислотами и дальнейшее удлинение пептидной цепи.

Таким образом порядок включения аминокислот в синтезируемый белок определяется последовательностью кодонов в иРНК.

Завершается синтез полипептидной цепи при поступлении в туннель особого кодона, который не кодирует аминокислоты и к которому не может присоединиться ни одна тРНК. Такие кодоны называются терминирующими или нонсенс-кодонами. Особенно велика их роль в синтезе белков, молекула которых состоит из нескольких полипептидов.

В конечном итоге, за счет описанных трех этапов синтезируются полипептиды, т.е. формируется первичная структура белка. Высшие (пространственные) структуры (вторичная, третичная, четвертичная) возникают самопроизвольно. Это объясняется тем, что пространственные структуры фиксируются, в основном, химическими связями, возникающими между радикалами аминокислот. Поэтому в каждом белке эти связи образуются специфически в соответствии с генетически обусловленной последовательностью расположения радикалов в полипептидных цепях.

В некоторых случаях полипептидная цепь после завершения синтеза подвергается незначительной химической модификации, в результате чего в ней появляются некодируемые аминокислоты (не относящиеся к 20 обычным аминокислотам). Например, при синтезе белка коллагена на рибосомах образуется его предшественник – проколлаген, содержащий в большом количестве аминокислоты лизин и пролин. Эти аминокислоты, находящиеся в составе полипептидной цепи, подвергаются в ходе модификации окислению и превращаются соответственно в оксилизин и оксипролин, что приводит к переходу проколлагена в коллаген.

Синтез белков - процесс энергоемкий. Для включения в молекулу синтезируемого белка только одной аминокислоты требуется не менее 3 молекул АТФ.

В очень небольших количествах белки еще синтезируются в митохондриях, где также имеются ДНК, и-РНК, т-РНК и рибосомы.

Синтез белков в организме ускоряется соматотропным гормоном (гормоном роста) и тестостероном (мужским половым гормоном). Тормозится синтез белков гормонами коры надпочечников – глюкокортикоидами. Регулирующее действие всех этих гормонов связано с их влиянием на скорость транскрипции.

Синтез белков подавляют многие антибиотики, ингибирующие трансляцию.

8.4. Метаболизм аминокислот.

Помимо синтеза белков аминокислоты еще используются для синтеза различных небелковых соединений, имеющих важное биологическое значение. Так, из аминокислот синтезируется глюкоза,азотистые основания, небелковая часть гемоглобина - гем, гормоны - адреналин итироксин и очень важное соединение, участвующее в энергообеспечении мышечной работы - креатин.

Часть аминокислот подвергается распаду и превращается в конечные продукты: CO2,H2Oи NH3.

Распад начинается с реакций, общих для большинства аминокислот. К ним относятся:

а/ Декарбоксилирование - отщепление от аминокислот карбоксильной группы в виде углекислого газа:

R R

H-C- NH2 H-C-NH2

COOH - CO2 H

Амин

б/ Дезаминирование - отщепление аминогруппы в виде NH3. У человека дезаминирование аминокислот идет окислительным путем:

R R

H - C - NH2 + 1/2 O2 C = O

COOH - NH3 COOH

a-кетокислота

в/ Трансаминирование (переаминирование) - реакция между аминокислотами и a-кетокислотами. В ходе этой реакции ее участники обмениваются функциональными группами, в результате чего аминокислота превращается в a-кетокислоту, а кетокислота становится аминокислотой:

R1 R2 R1 R2

H-C-NH2+C = O ¾¾® C =O+H-C-NH2

COOH COOH COOH COOH

 

Трансаминированию подвергаются все аминокислоты. В этой реакции участвует кофермент - фосфопиридоксаль, для образования которого необходим витамин В6 - пиридоксин.

Трансаминирование - это главное превращение аминокислот в организме, так как его скорость значительно выше, чем у реакций декарбоксилирования и дезаминирования.

Трансаминирование выполняет две основные функции:

а/ За счет трансаминирования одни аминокислоты могут превращаться в другие. При этом общее количество аминокислот не меняется, но изменяется соотношение между ними. С пищей в организм поступают чужеродные белки, у которых аминокислоты находятся в иных пропорциях по сравнению с белками организма. Путем трансаминирования происходит корректировка аминокислотного состава организма.

б/ Трансаминирование является составной частью косвенного (непрямого)дезаминирования аминокислот - процесса, с которого начинается распад большинства аминокислот. На первой стадии этого процесса аминокислоты вступают в реакцию трансаминирования с a-кетоглутаровой кислотой (a-кетокислота). Аминокислоты при этом превращаются в a-кетокислоты, а a-кетоглутаровая кислота переходит в глутаминовую кислоту (аминокислота). На второй стадии появившаяся глутаминовая кислота подвергается дезаминированию, от нее отщепляется NH3 и снова образуется a-кетоглутаровая кислота.

Схема косвенного дезаминирования :

Итоговое уравнение косвенного дезаминирования совпадает с уравнением прямого дезаминирования:

R R

H-C-NH2 + 1/2 O2 C=O

COOH - NH3 COOH

Отсюда вытекает, что реакцией, с которой начинается распад аминокислот в организме, является трансаминирование.

Образовавшиеся a-кетокислоты далее подвергаются глубокому распаду и превращаются в конечные продукты CO2 и H2O. Для каждой из 20 кетокислот (их образуется столько же, сколько имеется видов аминокислот) имеются свои специфические пути распада. Однако при распаде некоторых аминокислот в качестве промежуточного продукта образуется пировиноградная кислота, из которой возможен синтез глюкозы. Поэтому аминокислоты, из которых возникают такие кетокислоты, получили название «глюкогенные». Другие же кетокислоты при своем распаде не образуют пирувата. Промежуточным продуктом у них является ацетил-кофермент А, из которого невозможно получить глюкозу, но зато могут синтезироваться кетоновые тела. Аминокислоты, соответствующие таким кетокислотам, называются «кетогенные».

Второй продукт косвенного дезаминирования аминокислот - аммиак. Для организма аммиак является высоко токсичным. Поэтому в организме имеются молекулярные механизмы его обезвреживания.

8.5. Обезвреживание аммиака.

По мере образования NH3 связывается во всех тканях с глутаминовой кислотой с образованием глутамина:

COOH CONH2

CH2 СH2

СH2 +NH3 + АТФ CH2

H-C-NH2 - АДФ H-C-NH2

COOH - H3PO4 COOH

Глутаминовая Глутамин

кислота

Это временное обезвреживание аммиака. С током крови глутамин поступает в печень, где распадается опять на глутаминовую кислоту и NH3.Образовавшаяся глутаминовая кислота с кровью снова поступает в органы для обезвреживания новых порций аммиака. Освободившийся аммиак, а также углекислый газ в печени используются для синтеза мочевины.

Синтез мочевины - циклический, многостадийный процесс, потребляющий большое количество энергии. В синтезе мочевины очень важное участие принимает аминокислота орнитин. Эта аминокислота не входит в состав белков. Образуется орнитин из другой аминокислоты – аргинина, которая присутствует в белках. В связи с важной ролью орнитина синтез мочевины получил название «орнитиновый цикл».

В процессе синтеза к орнитину присоединяются две молекулы аммиака и молекула углекислого газа, и орнитин превращается в аргинин, от которого сразу же отщепляется мочевина, и вновь образуется орнитин:

 
 

Наряду с орнитином и аргинином в образовании мочевины еще участвуют аминокислоты: глутамин и аспарагиновая кислота. Глутамин является поставшиком аммиака, а аспарагиновая кислота его переносчиком.

Синтез мочевины - это окончательное обезвреживание аммиака. Из печени с кровью мочевина поступает в почки и выделяется с мочой. В сутки образуется 20-35 г мочевины. Выделение мочевины с мочой характеризует скорость распада белков в организме.

 
 







Date: 2015-05-22; view: 896; Нарушение авторских прав



mydocx.ru - 2015-2022 year. (0.038 sec.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав - Пожаловаться на публикацию