Соматотропин (GH)

Влияние выделенного из гипофиза КРС соматотропина на рост впервые продемонстрировали в опытах на крысах, в 1920-х годах Evans and Simpson [Evans, H. M.,. Simpson M. E, 1931]. Позже, стало известно, что извлеченный из гипофиза соматотропин увеличивал молочную продуктивность в опытах с крысами [Stricker P., Grueter F, 1928], козами [Asdell S. A., 1932], коровами [Asimov, G. J., 1937] и снижал ожирение крыс [Bauman D. E., 1976].

Результаты исследований в Cornell University свидетельствуют о повышении молочной продуктивности на 41% при ежедневных инъекциях соматотропина [Helen W., 1986]

В 1993 году в США организацией FDA было одобрено коммерческое использование соматотропина для повышения молочной продуктивности коров.

Молекула соматотропина представляет собой одну полипептидную цепь, состоящую из 190-191 аминокислотных остатков (молекулярная масса около 22 тыс.). По химической структуре, физико-химическим и биологическим свойствам соматотропин сходен с пролактином и плацентарным лактогеном и поэтому объединяется с ними в одно семейство. Считается, что эти три гормона произошли в процессе эволюции из общего предшественника.

Ген GH КРС локализован в 19 хромосоме [Hediger et al., 1990]. Его размер составляет 1793 н.п. Он включает 5 экзонов и 4 интрона (А -248 н.п.; В – 227 н.п.; С – 227 н.п.; D – 274 н.п.) [Gordon et al. 1983].

Установлена первичная структура соматотропин человека и нескольких видов животных. Все они содержат один остаток триптофана и 4 остатка цистеина, которые образуют в молекуле два дисульфидных мостика, формируя при этом две петли - большую, включающую центральный участок аминокислотной последовательности (в соматотропине человека между цистеином-54 и цистеином-165), и малую (на С-концевом участке между цистеином-182 и цистеином-189).

Молекулы соматотропина разной видовой принадлежности, обладая большими или меньшими различиями в аминокислотной последовательности, проявляют четкую структурную гомологию друг с другом. Так, например, соматотропин КРС, лошадей и свиней различается не более чем на 5% аминокислотных остатков, тогда как в случае с гормоном роста человека такие различия достигают 30% [Зеленый С.Б. и др., 1996] Высокое содержание в молекуле соматотропина остатков неполярных аминокислот обусловливает большую склонность к образованию в растворе димеров и более крупных агрегатов.

У КРС обнаружено четыре варианта пептида соматотропина [Wood D.C. et al., 1989]. Наличие либо аланина или фенилаланина на N-конце и либо лейцина или валин в позиции 127 характеризует эти варианты. Полиморфизм N-конца соматотропина являются результатом несовпадения считывания сигнального пептида [Lingappa V.R., et al., 1977]. Это приводит к синтезу молекул, которые содержат или 190 (фенилаланин как N-концевой-нуклеотид), или 191 (аланин как N-концевой-нуклеотид) аминокислот. Варианты в положении 127 полипептида - результат точечной мутации (CTG→GTG) в последовательности нуклеотида. Это изменение преобразовывает лейциновый кодон в валиновый кодон [Lucy M.C., et al., 1993].

Еще два аллеля – Msp(+) и Msp(-) появляется в результате мутации локализованной в третьем интроне гена соматотропина в позиции 1547, приводящей к появлению сайта рестрикции для эндонуклеазы MspI. Возникновение этих аллельных вариантов не проявляется в изменении полипептидной цепи гормона [Cowan C.W. et al., 1989].

Lee B.K. с соавторами установили, что аллели соматотропина, могут быть информативными маркерами при оценке молочного потенциала животных в раннем возрасте [Lee B.K., et al., 1996].

Помимо корреляции вариантов гена соматотропина с показателями молочной продуктивности в литературе имеются сведения и о влиянии их на мясную продуктивность КРС. Так, Chrenek, сообщает о связи между аллельных вариантов соматотропина по AluI-маркеру на мясную продуктивность. В некоторых исследованиях, посвященных взаимосвязи варианта соматотропина и мясной продуктивности отмечается, что животных с генотипом VV характеризуются более низкий темпом роста, чем особи с другими генотипами. [Chrenek et al.,1998; Sirotkin et al., 2000]. Faria F.J.C., с коллегами при исследовании группы коров и телят не выявили корреляций между мясной продуктивность животных и вариантами генотипов по соматотропину [Faria F.J.C. et al., 1999]. Reis C., при изучении влияния полиморфных вариантов гена гормона роста по AluI-маркеру в группах восьми португальских пород также не установил их влияния на мясную продуктивность [Reis, C., et al., 2001].

Некоторые исследователи выявляли корреляции между вариантами соматотропина по Msp-маркеру его воздействие вариантов соматотропина на репродуктивную функцию быков [Lechniak et al., 1999; Unanianet al., 2002; Balogh et al., 2008].