Классификация аминокислот.

I. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ – основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот.

1) Гидрофобные аминокислоты (неполярные). Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы, где равномерно распределена электронная плотность и нет никаких зарядов и полюсов. В их составе могут присутствовать и электроотрицательные элементы, но все они находятся в углеводородном окружении. Например, в радикале метионина сера окружена углеводородными группировками, которые не позволяют этому элементу проявлять своих электроотрицательных свойств: -(CH2)2-S-CH3. Аналогичная ситуация наблюдается, например, и в отношении азота, находящегося в составе радикала триптофана.

2) Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты. Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки:

3) Отрицательно заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале - в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.

4) Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH2-группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале - в нейтральной среде приобретают положительный заряд.

II. Биологическая классификация.

а) Незаменимые аминокислоты, их еще называют "эссенциальные". Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

б) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

III. Химическая классификация - в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

IV. Аминокислоты делят на циклические и ациклические, а т.ж. иминокислоты.

1. Ациклические:

· моноаминомонокарбоновые (глицин, аланин, серин, цистеин, цистин, треонин, метионин, валин, лейцин, изолейцин);

· моноаминодикарбоновые (аспарагиновая глютаминовая кислоты);

· диаминомонокарбоновые (орнитин, лизин, аргинин).

2. Циклические:

· Гомоциклические (фенилаланин, тирозин);

· Гетероциклические (триптофан, гистидин)

3. Иминокислоты (пролин, оксипролин)

№18 Полипептидная теория строения белков. Классификация белков. Протеины их подразделение. Фибриноген, механизм свертывания крови.

Фишером была выдвинута полипептидная теория строения белков. По этой теории молекулы белка представляют длинные цепи аминокислотных звеньев, соединенных посредством пептидных групп. Отличительные свойства некоторых белков, аминокислотный состав которых примерно одинаков, объясняется различной последовательностью соединения аминокислотных звеньев.