Важнейшие белки мышечной ткани, их свойства и роль. Белки опорных тканей, их свойства и важнейшие представители.

Выделяют три группы белков мышечной ткани: миофибриллярные белки – 45 %;· саркоплазматические белки – 35 %;· белки стромы – 20 %.

I. Миофибриллярные белки:

· Миозин; при мышечном сокращении миозин выполняет две функции:

· Сократительной — образует с молекулами актина актомиозиновий комплекс, способный выполнять механическую работу.

· Регуляторную — регулирует расщепление АТФ посредством миозиновои АТФазы. Благодаря этому химическая энергия АТФ трансформируется в механическую работу мышц.

2. актин;

3. актомиозин;

а также так называемые регуляторные белки:

4. тропомиозин;

5. тропонин;

6. a- и b-актин.

II. Саркоплазматические белки. Характеризуются растворимостью в солевых растворах с низкой ионной силой. К числу саркоплазматических белков относятся: дыхательный пигмент миоглобин, разнообразные белки-ферменты (гликолиза, дыхания и окислительного фосфорилирования, азотистого и липидного обмена) и др.

III. Белки стромы. Представлены в основном коллагеном и эластином. Белок миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z. Они нерастворимы в воде, обеспечивают эластичность, прочность и избирательную проницаемость сарколеммы для ионов и других веществ. При мышечного сокращения эластин и коллаген формируют в сарколемму упругие силы, которые при расслаблении возвращают мышечную клетку к предыдущей формы и размера.

Экстрактивные вещества мышц:

· адениловые нуклеотиды (АТФ, АДФ, АМФ);

· гликоген – запасной источник энергии;

· креатин, креатинфосфат – резервный источник ресинтеза АТФ;

· свободные аминокислоты;

· карнозин, ансерин – специфические азотистые вещества; увеличивают амплитуду мышечного сокращения, сниженную утомлением;

· неорганические соли.

Белки опорных тканей.

§ Коллаген — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий ее прочность и эластичность. Коллаген присутствует во всех организмах — от вирусов до многоклеточных. Коллагеновые структуры не обнаружены только у растений. Коллаген входит в состав косметических средств для «омолаживания» кожи. В настоящее время описано 28 типов коллагена, образование которых зависит от определенных генов. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.

§ Эластин – основной белковый компонент, из которого состоят эластические волокна. Он отличается от коллагена по химическому составу и молекулярной структуре. Эластин, в отличие от других фибриллярных белков, способен растягиваться в двух направлениях. Общими для эластина и коллагена являются большое содержание глицина и пролина. Эластин — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи. Эластин выполняет важные функции в артериях, легких, коже. Особенно богаты Эластин шейные связки, стенки аорты (до 40% на сухую массу); в ткани лёгких количество Эластин увеличивается с возрастом от 0,05 до 15% (на сухую массу). Эластин нерастворим в воде, разбавленных растворах солей, кислот и щелочей даже при нагревании. Эластин и коллаген — спутники повреждений. После травм, ожогов, ранений образуются рубцы. Плотная ткань рубцов состоит в основном из этих белков. Рубцы могут появляться не только на внешних покровах, но и на внутренних органах, на месте повреждений, обусловленных различными причинами. Вот почему для устранения шрамов, рубцов, растяжек в косметологии применяют лазерные методы. Это белковые структуры, а все белки изменяются при нагревании. На этой особенности также построен метод омоложения лица световыми технологиями – фотоомоложение.

§ Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи - такие структуры, как волосы, ногти, рога, перья и др. Обладая механической прочностью и нерастворимостью, кератины являются одним из основных компонентов для производных элементов кожи, выполняющих защитную функцию.

22. Пуриновые и пиримидиновые основания, принимающие участие в образовании нуклеиновых кислот, их строение и таутомерия.

Пиримидиновые основания – производные пиримидина, входящие в состав нуклеиновых кислот: урацил, тимин, цитозин.

Для оснований, содержащих группу – ОН, характерно подвижное равновесие структурных изомеров, обусловленное переносом протона от кислорода к азоту и наоборот:

Пуриновые основания — производные пурина, входящие в состав нуклеиновых кислот: аденин, гуанин.

Гуанин существует в виде двух структурных изомеров: