Протеиды, их классификация. Казеиноген. Его состав и свойства. Свертывание молока под влиянием сычужного фермента. Глюкопротеиды и их представители.

Протеиды – являются сложными белками, состоящими из белковой и небелковой частей. Название протеида определяется названием его простетической группы.

· Нуклеопротеиды — комплексы белков с нуклеиновыми кислотами. Простые белки представлены гистонами и протаминами, альбуминами и глобулинами. Различают дизоксирибонклеопротеиды и рибонуклеопротеиды. Играют важнейшую роль в биосинтезе белков в организме, в передаче наследственных признаков и т. п.

· Хромопротеиды – простой белок + окрашенная простетическая группа. Простой белок представлен гистонами.

o Гемоглобин – красный железосодержащий белок крови. Его молекула состоит на 96% из белка глобина и 4% красящего вещества гема. Специфичность гемоглобина у животных определяется белком глобином, т.к. гемм для всех одинаков. Гемоглобин – главный структурный и химический компонент эритроцитов, связывается с молекулами О2, доставляя его к тканям, а там забирает СО2 и несет его к легким.

o Миоглобин – отличается от гемоглобина 1 гемом и 1 молекулой глобина. Содержится в мышцах, где депонирует кислород и передает его ферментным системам.

· Фосфопротеиды. Молекулы фосфопротеидов при гидролизе расщепляются до простых белков и ортофосфорной кислоты. Наличие в составе белка остатков кислоты придает белкам кислый характер.

o Казеин - белок молока и молочных продуктов. Образуется из казеиногена, от молекулы которого при свертывании отщепляется пептид. Растворяется в солевых растворах. При действии кислот выпадает в осадок. Молекула казеина содержит остатки всех незаменимых аминокислот. Казеин богат лейцином, валином, лизином, метионином и триптофаном. Он ценнейшее питательное вещество для новорожденных и молодых животных, человека, источник фосфора для образования костей, многих белков, фосфатидов.

• Пепсин - основной фермент желудочного сока, лучше всего действует в слабокислой среде. Расщепляет белки до пептидов, иногда до аминокислот. Вырабатывается главными клетками желез дна желудка в виде неактивного пепсиногена, после отщепления от него пептида превращается в активный фермент
• К фосфопротеидам относятся белки куриного яйца: овоальбумин - основа белка и белки желтка; вителлин; вителленин и фосфовитин.

· Липопротеиды – простой белок + липиды. Липопротеиды растворяются в воде и мало или совсем не растворяются в органических растворителях. Липопротеиды являются основой биологических мембран и пластинчатых структур - миелиновых оболочек нервных волокон, хлоропластов и др.

· Гликопротеиды – простой белок + углеводную простетическую группу, которая обычно состоит из гиалуроновой и хондроитинсерной кислот, гепарина, некоторых гликополисахаридов. При гидролизе простетической группы образуются гексозы, гексозамины и кислоты. Белки содержатся во всех тканях. Связь в молекуле гликопротеида между белковой частью и простетической группой прочна и расщепляется после продолжительного гидролиза. Она формируется за счет взаимодействия углеводного компонента с - СООН-группой остатка аспарагиновой кислоты. Наибольший интерес представляют муцины и мукоиды.

• Муцины – сложный белок, слизистые выделения эпителиальных покровов слизистых оболочек пищевого канала, дыхательных и мочеполовых путей, слюнных желез. Выполняют защитную функцию, предохраняя оболочки от механических и химических раздрожителей. Стойки к гидролизу. В слабокислой среде переходит в изоэлектрическое состояние, осождается уксусной кислотой.
• Мукоиды - гликопротеиды хрящевой и костной тканей, яичного белка, синовии, стекловидного тела глаза, связок и сухожилий. Играют роль смазочного аппарата движения.

К гликопротеидам относятся гормоны передней доли гипофиза - тиротропин и фолликулостимулирующий, групповые вещества крови, иммуноглобулины, некоторые белки крови и тканей (например, протромбин), ферменты и др.

Казеиноген – белок молока, из него образуется казеин, при отщеплении от первого пептида. При кипячении казеиноген не свертывается, соли казеиногена — казеинаты — со щелочными и щелочноземельными металлами легко растворимы. При гидролизе казеиногена среди других аминокислот получены в значительном количестве триптофан, тирозин и метионин. Глицина совсем нет. После удаления из молока казеиногена получается молочная сыворотка, в которой содержатся молочные альбумин и глобулин, сахар и минеральные соли. Жир захватывается осадком казеина. При производстве сыра молоко можно свертывать преимущественно сычужным ферментом и значительно реже пепсином. Сычужный фермент извлекают из желудка молодых жвачных животных. Активность ферментов в условных единицах – это количество молока в граммах, свертывающегося под действием 1гр сычужного порошка в течение 40 мин при температуре 35^оС. Сычужный фермент быстро свертывает молоко при слабо-кислых растворах (рН=6,6). Получение такого сгустка является одним из основных моментов производства сыра. Сычужный фермент разлагает казеин в небольшой степени. При сычужном свертывании молока наблюдается ферментативная фаза и фаза коагуляции белка под влиянием иона Са. За счет приростов в казеине щелочных групп изоэлектрическая точка будет находиться в пределах рН от 5 до 5,5. При свертывании молока и обработки сгустка внесенный сычужный фермент в основном переходит в сыворотку. Оптимальная температура сычужной свертываемости молока 40-41^оС, при температуре ниже 10^оС молоко сычужным ферментом не свертывается, при температуре выше 45^оС длительность свертывания молока увеличивается, при температуре выше 50^оС образуются лишь хлопья белка.

20. Хромопротеиды и их простетическая группа. Гемоглобин, его содержание в крови и гидролиз. Гем, его состав и строение. Физиологическая роль гемоглобина.

Хромопротеиды состоят из простого белка и простетической группы, имеющей окрасу.

Гемоглобин – это сложный белок, состоит из простого глобина и красящегося гема. В составе гемоглобина одна молекула глобина соединена с четырьмя молекулами гема. На долю гема по массе приходится 4% молекулы гемоглобина, глобина - 96 %. У всех видов животных гем имеет одинаковое строение, в то время как глобин несколько отличается по аминокислотному составу. Гем в виде гем-порфирина является простетической группой не только гемоглобина и его производных, но и миоглобина, каталазы, пероксидазы и группы цитохромов. Гем построен из четырёх пирроловых колец и содержит двухвалентное железо. Структура гема целиком расположена в одной плоскости. При потере железа гем превращается в гематопорфирин.

В эритроцитах человека содержится около 32% гемоглобина и в цельной крови в среднем 13-14% (14 г. на 100 г. крови), у мужчин — 14, у женщин — 13%. Содержание гемоглобина в 100 см³ крови лошади 13,6%, крупного рогатого скота — 11%, свиньи — 11,6%. Гемоглобин крови при гидролизе расщепляется, образуя белок глобин и красящее вещество гем красного цвета.

Основная функция гемоглобина является перенос кислорода из легких в органы и ткани организма и транспорт углекислого газа от ткани к легким. Кроме того, гемоглобин обладает буферными свойствами. Буферная система гемоглобина составляет 75% буферной ёмкости крови. Гемоглобин имеет способность связывать некоторые токсичные вещества.

Миоглобин – белок мышечной ткани. Состоит из 1 молекулы гена и 1 глобина. Участвует в дыхании мышц, насыщен О2, придает мышцам красный цвет.