Эритроцитоз и эритропения

В организме существует равновесие между процессами эритропоэза и процессами гемолиза. Динамическое равновесие этих процессов отражается термином эритрокинез.

Повышение содержания эритроцитов в крови называется эритроцитозом или эритремия.

Количество эритроцитов увеличивается при низком атмосферном давлении, подъеме на высоту, мышечной работе, эмоциональном возбуждении, при большой потере организмом воды. Увеличение в крови числа эритроцитов может длиться различное время и не всегда свидетельствует об увеличении общего количества их в организме. Так, при большой потере воды, вызванной, например, обильным потением, происходит кратковременное сгущение крови, вследствие чего число эритроцитов в единице объема увеличивается, хотя их абсолютное количество в организме не изменяется – ложный эритроцитоз. При эмоциональном возбуждении и тяжелой мышечной работе число эритроцитов в крови возрастает вследствие сокращения селезенки и поступления из ее депо в общее кровяное русло крови, богатой эритроцитами.

Увеличение числа эритроцитов в крови в условиях пребывания при пониженном атмосферном давлении обусловлено пониженным поступлением кислорода в кровь. У людей, живущих в высокогорных местностях, число эритроцитов возрастает за счет их усиленной продукции костным мозгом – органом кроветворения. В этом случае увеличивается не только число эритроцитов в единице объема крови, но и общее их количество в организме – истинный эритроцитоз.

Уменьшение количества эритроцитов в крови – эритропения, что часто сопутствует малокровию, или анемии. Наблюдается после кровопотери и вследствие усиленного разрушения эритроцитов или пониженного их образования – истинная анемия. Ложная анемия обусловлена наличием избыточного количества воды в кровяном русле.

Гемоглобин

Основная функция эритроцитов – транспорт кислорода из альвеол легких к тканям и частично углекислого газа от тканей к альвеолам. Эта функция реализуется за счет гемоглобина и фермента карбоангидразы. Кроме того, гемоглобин обладает буферными свойствами, поддерживая рН крови. Эритроциты участвуют в транспорте воды из тканей к легким, где она выделяется с выдыхаемым воздухом. Поверхность эритроцитов адсорбирует (связывает) некоторые токсические вещества. Молекулярная масса гемоглобина 68 800.

Гемоглобин – это белок хромопротеида, состоящий из белка глобина (96%) и небелковой части – простетической группы в виде 4 молекул гемма (4%). Гем состоит из молекулы порфирина, в центре которой расположен ион двухвалентного железа, способного присоединять кислород. Глобин состоит из 4 пептидных цепей. Структура белковой части гемоглобина человека неоднородна, благодаря чему белковая часть разделяется на ряд фракций. Большая часть гемоглобина взрослого человека (95-98%) состоит из фракции А (от лат. Adultus – взрослый) – состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, каждая из которых имеет одну гемогруппу, содержащую атом железа.

αβ-половинки образуют функциональные субъединицы гемоглобина. В переносе кислорода принимает участие гемогруппа. От 2 до 3% всего гемоглобина приходится на фракцию А₂ – состоит из двух α-цепей и двух σ-цепей; наконец, в эритроцитах взрослого человека находится так называемый фетальный гемоглобин (от лат. Fetus – плод), или гемоглобин F – состоит из двух α-цепей и двух γ-цепей, содержание которого не превышает 1-2 %. Каждая цепь отличается друг от друга количеством аминокислотных остатков. Всего молекула глобина содержит 574 аминокислотных остатка. Гемоглобин А и А₂ присутствует во всех эритроцитах, тогда как гемоглобин F присутствует не всегда, он содержится преимущественно у плода. Гемоглобин F (появляется на 9-той неделе развития. В первые 7-12 недель внутриутробного развития в крови зародыша присутствует примитивный гемоглобин – НbР) имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин А, что позволяет тканям плода не испытывать гипоксии, несмотря на относительно низкое напряжение кислорода в его крови. Он может насыщаться на 60% при таком напряжении О₂ , когда организм матери насыщается всего на 30%.

Для всех форм гемоглобина характерно наличие следующих физиологических соединений:

· Оксигемоглобин (ННbO₂) – это гемоглобин, присоединивший кислород, соединение непрочное. В капиллярах легких кислород обратимо присоединяется к железу гемогрупп полипептидных цепей, образуя гемоглобин. Оксигенация крови не бывает полной и около 4% гемоглобина остается в неокисленной форме. Молекула оксигемоглобина имеет несколько иную четвертичную структуру по сравнению с молекулами восстановленного гемоглобина. Присоединение первой молекулы кислорода к одной из четырех гемогрупп вызывает комформационные изменения этой цепи, последовательно передающиеся к другим полипептидным цепям. В результате размеры молекулы гемоглобина уменьшаются, а при диссоциации оксигемоглобина ее размеры вновь увеличиваются. Молекула гемоглобина «дышит». Эти комформационные изменения лежат в основе повышения сродства гемоглобина к кислороду. Каждая молекула гемоглобина связывает четыре молекулы кислорода.

· Дезоксигемоглобин (ННb) – это гемоглобин, отдавший кислород. Он еще называется восстановленным или редуцированным.

· Карбогемоглобин (ННbCO₂) – это гемоглобин, связанный с углекислым газом, соединение непрочное.

В скелетных и сердечной мышцах находится миоглобин. Его простетическая группа – гемм – идентична этой же группе молекулы гемоглобина, а белковая часть – глобин – обладает меньшей молекулярной массой. Миоглобин способен связать до 14% общего количества кислорода в организме. Это его свойство играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц. Если при сокращении мышцы ее кровеносные капилляры сжимаются и кровоток в некоторых участках мышцы прекращается, то благодаря наличию кислорода, связанного с миоглобином, в течение некоторого времени сохраняется снабжение мышечных волокон кислородом.

Существуют также патологические соединения гемоглобина:

· Карбоксигемоглобин (ННbСО) – прочная связь гемоглобина с угарным газом (СО). Сродство гемоглобина к СО выше, чем к О_2. При этом СО вступает в соединение непосредственно с атомом железа и поэтому гемоглобин, присоединивший СО, неспособен связываться с О₂. При этом отмечается гипоксемия (недостаток кислорода в крови). Соответственно в тканях – гипоксия (недостаток кислорода в тканях). Однако при вдыхании чистым кислородом резко возрастает скорость распада карбоксигемоглобина, чем пользуются на практике для лечения отравлений СО.

· Метгемоглобин – соединение гемоглобина с сильными окислителями (ферроцианид, бертолетова соль, перекись водорода, анилин, марганцовокислого калия, фанацетин и др.). У метгемоглобина двухвалентное железо под влиянием сильных окислителей отдает электрон и окисляется, то есть становится трехвалентным. Образуется окисленный гемоглобин – прочное соединение гемоглобина с кислородом. При этом циркулирует кровь с большим содержанием кислорода, который, однако, не переходит в ткани, что может привести к смерти от удушья. В этом случае не наблюдается гипоксемия, хотя имеется гипоксия.

Существует наследственная патология гемоглобина. Наиболее известной считается серповидноклеточная анемия (известно около 20 видов). При этом в молекуле глобина одна или несколько аминокислот заменены другими или отсутствуют. В отдельных случаях это приводит к существенному нарушению функции гемоглобина. Эритроциты при этом имеет форму серпа.

Железо гемоглобина

1 г гемоглобина содержит 3,5 мг железа. Таким образом, во всех эритроцитах содержится около 250 00 мг железа. Следует сказать, что железо входит в состав и некоторых тканевых ферментов (например, субциндегидрогеназы, цитохромов, дыхательных пигментов мышц).

Железо в организм поступает с пищей. При повышенном содержании железа в организме, а, следовательно, и в кишечной стенке, всасывание его снижается. При пониженной – наоборот повышается. В слизистой кишечника содержится вещество, с помощью которого идет превращение трехвалентного железа пищи в двухвалентное железо, которое включается в молекулу гемоглобина.

Цветовой показатель

ЦП или фарб-индекс - Fi (Fi, от farb –цвет, index – показатель) – это условная величина, характеризующая степень насыщения гемоглобином каждого эритроцита. Fi – процентное соотношение гемоглобина и эритроцитов, при этом за 100% (или единиц) гемоглобина условно принимают величину, равную 166,7 г/л, а за 100% эритроцитов – 5 х 10¹²/л. Если у человека содержание гемоглобина и эритроцитов равно 100%, то цветовой показатель равен 1.

Таблица 25. ЦП

Гипо- и гиперхромия встречаются лишь при анемиях различной этиологии.

Гемолиз

Гемолиз – это разрушение оболочки эритроцита, сопровождающееся выходом гемоглобина в плазму крови, которая окрашивается при этом в красный цвет и становится прозрачной – «лаковая кровь».

Разрушение эритроцитов может происходить в организме и вне его (в пробирке).

Причины гемолиза.

1. В искусственных условиях чаще возникает осмотический гемолиз при помещении эритроцитов в гипотонический раствор. При этом осмотическое давление внутри них оказывается выше, чем в окружающем растворе, и вода начинает поступать из раствора внутрь эритроцитов, вызывая увеличение их объема и разрыв оболочки. Частичный осмотический гемолиз наступает при концентрации хлористого натрия 0,42-0,48 %. При этом эритроциты не разрушаются, а лишь набухают и несколько увеличиваются в размерах. Полный осмотичекий гемолиз происходит при концентрации NaCl – 0,30-0,34 % (может возникнуть при анемии, когда повышается концентрация гипотонического раствора).

2. Гемолиз может быть вызван химическими агентами, например воздействием растворителей липидов – эфир, хлороформ, бензол, алкоголь. В больших концентрациях они разрушают мембрану эритроцитов. Гемолиз вызывают также желчные кислоты, сапонин, пирогаллол, уксусная кислота.

3. Гемолизирующими свойствами обладают яды некоторых змей – это биологический гемолиз. Этот вид гемолиза происходит при действии биологически активных веществ типа токсинов, выделяемых бактериями, глистами при нахождении их в кишечнике.

4. Гемолиз также возникает под влиянием сильных механических воздействий. Например, при сильном встряхивании ампулы с кровью наблюдается разрушение мембраны эритроцита – это механический гемолиз. Он может также возникнуть у больных с протезом клапанного аппарата сердца и сосудов, или при длительной ходьбе из-за травмирования эритроцитов в капиллярах стоп.

5. Гемолиз наблюдается при повторном замораживании или оттаивании крови, так как оболочка повреждается частицами кристаллизующейся в лед воды – это термический гемолиз.

6. Иммунный гемолиз – возникает при переливании несовместимой крови и наличии аутоантител (гемолизинов) к эритроцитам других групп крови. Последний является причиной возникновения анемий, что сопровождается выделением гемоглобина и его производных с мочой (гемоглобинурия).