Пептиды

Пептиды можно рассматривать как продукты конденсации двух или более молекул аминокислот. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образо­ванием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью –CO–NH–.

Белки

Белки – это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от 10000 до десятков миллионов). Они входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биоло­гические функции. Можно выделить четыре уровня в строении полипеп­тидной цепи. Первичная структура белка – это конкретная после­довательность аминокислот в полипептидной цепи. Вторичная структура – это конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и СО. Существует два основных спосо­ба укладки цепи – α-спираль и β-структура. Третичная структура образуется за счет дисульфидных мостиков -S-S- между цистеиновыми остатками, находящимися в разных местах полипептидной цепи. В образовании третичной структуры участвуют также ионные взаимодействия противоположно заряженных групп NH₃⁺ и COO^- и гидрофобные взаимодействия, т.е. стрем­ление молекулы белка свернуться так, чтобы гидрофобные углево­дородные остатки оказались внутри структуры.Третичная структура – высшая форма пространственной орга­низации белков. Однако, некоторые белки (например, гемоглобин) имеют четвертичную структуру, которая образуется за счет взаи­модействия между разными полипептидными цепями:

Физические свойства

Физические свойствабелков весьма разнообразны и определя­ются их строением. По физическим свойствам белки делят на два класса: глобулярные белки растворяются в воде или образуют колло­идные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.

Химические свойства

1. Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называется денатурацией. Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения. Денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимая денатурация может быть вызвана образованием не­растворимых веществ при действии на белки солей тяжелых метал­лов – свинца или ртути.

2. Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

3. Для белков известны несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эту реакцию называют биуретовой. Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция).

Биологическое значение белков

Биологическое значение белковчрезвычайно велико.

1.Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов – ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.

2. Некоторые белки выполняют транспортные функции и пере­ носят молекулы или ионы в места синтеза или накопления.

3. Белки – это строительный материал клеток.

4 Белки играют важную роль в иммунной системе организма. Существуют специфические белки (антитела).

5. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, посту­пающие от соседних клеток или из окружающей среды. Из приведенного перечня функции белков ясно, что белки жизненно необходимы любому организму и являются, следовательно, важнейшей составной частью продуктов питания.