Полезное:
Как сделать разговор полезным и приятным
Как сделать объемную звезду своими руками
Как сделать то, что делать не хочется?
Как сделать погремушку
Как сделать так чтобы женщины сами знакомились с вами
Как сделать идею коммерческой
Как сделать хорошую растяжку ног?
Как сделать наш разум здоровым?
Как сделать, чтобы люди обманывали меньше
Вопрос 4. Как сделать так, чтобы вас уважали и ценили?
Как сделать лучше себе и другим людям
Как сделать свидание интересным?
Категории:
АрхитектураАстрономияБиологияГеографияГеологияИнформатикаИскусствоИсторияКулинарияКультураМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОхрана трудаПравоПроизводствоПсихологияРелигияСоциологияСпортТехникаФизикаФилософияХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника
З модулю 2
| № з/п | Завдання | Кількіс ть годин СРС |
| 1. | Підготовка до практичних занять: | |
| Набути практичні навички: | ||
| 1.1 | - роботи з біологічними рідинами (сироватка крові, слина, сеча) в біохімічних дослідженнях; | |
| 1.2 | - написання формул амінокислот та пептидів; | |
| 1.3 | - написання структурних формул коферментів і простетичних груп – похідних вітамінів В1, В2, РР і В6; | |
| 1.4 | - визначення класу ферменту за типом хімічної реакції; | |
| 1.5 | - побудови графіків залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату, ферменту, зміни рН та температури середовища; | |
| 1.6 | - відтворення послідовності етапів спільних шляхів катаболізму вуглеводів та ліпідів; | |
| 1.7 | - написання послідовності реакцій перетворення метаболітів в циклі трикарбонових кислот; | |
| 1.8 | - відтворення схеми транспорту електронів у дихальному ланцюзі та пояснення механізму його дії; | |
| 1.9 | - визначення та пояснення значення коефіцієнта фосфорилювання для реакцій аеробного окислення субстратів згідно типу коферменту або простетичної групи ферменту; | |
| 1.10 | - пояснення механізму сполучення процесів біологічного окислення та окисного фосфорилювання; | |
| 1.11 | - написання послідовності реакцій перетворення глюкози анаеробним та аеробним шляхами; | |
| 1.12 | - пояснення гормональної регуляції рівня глюкози у плазмі крові; | |
| 1.13 | - оцінки стану вуглеводного обміну в нормі і при патології за біохімічними показниками; | |
| 1.14 | - побудова схем та пояснення молекулярних механізмів регуляції обміну ліпідів; | |
| 1.15 | - побудова загальної схеми метаболічних шляхів обміну глюкози, глікогену та триацилгліцеролів, фосфоліпідів, холестеролу. | |
| Індивідуальна СРС за вибором (індивідуальне завдання) – підготовка огляду наукової літератури з теми: | ||
| 2.1 | Методи розділу та очистки білкових сумішей | |
| 2.2 | Роль вітамінів у механізмі дії складних ферментів | |
| 2.3 | Використання ізоферментів в ензимодіагностиці захворювань | |
| 2.4 | Використання ферментів та їх інгібіторів в якості фармацевтичних препаратів |
Змістовий модуль 5. Введення в біохімію. Біохімічні компоненти клітин.
Тема заняття № 1. Контроль початкового рівня знань. Засвоєння принципів проведення біохімічних лабораторних досліджень; обґрунтування та клініко-діагностичне значення змін біохімічних показників.
Цілі заняття:
Ø Аналізувати етапи та закономірності становлення біохімії як фундаментальної медико-біологічної науки та навчальної дисципліни;
Ø Пояснювати принципи та основи методів біохімічних досліджень функціонального стану організму людини в нормі та при патології;
Ø Використовувати результати біохімічного аналізу для оцінки стану певних ланок обміну речовин;
Ø Класифікувати результати біохімічних досліджень та зміни біохімічних показників для діагностики патологічних процесів.
Теоретичні питання
1. Біохімія як фундаментальна медико-біологічна наука:
· історія розвитку;
· наукові біохімічні школи, значення в системі вищої медичної освіти.
2. Розділи біохімії:
· статична, динамічна, функціональна біохімія.
· Медична та клінічна біохімія.
1. Досягнення біохімії, молекулярної біології, біотехнології та генної інженерії у встановлені молекулярних механізмів патогенезу хвороб, діагностиці і лікуванні основних захворювань людини: серцево-судинних, онкологічних, інфекційних, тощо.
2. Мета проведення біохімічних лабораторних досліджень.
3. Критерії оцінки використаних методів лабораторних досліджень.
4. Матеріал для лабораторних діагностичних досліджень.
5. Принципи забору та збереження матеріалу для лабораторних досліджень.
6. Помилки, що мають місце під час проведення лабораторних досліджень.
7. Основні методи біохімічних досліджень:
· осадження речовин з розчину, висолювання білків,
· спектрофотометрія,
· електрофорез, хроматографія, полярографія.
Тестові питання
1.Біологічна хімія наука про:
А. Хімічний склад живого організму
В. Органічні сполуки
С. Патологічні процеси організму
Д. Будову та функції організму
Е. Клітинні комунікації
2.Загальні біохімічні перетворення, які відбуваються в організмі людини називаються:
А. Метаболізм
В. Катаболізм
С. Анаболізм
Д. Процесінг
Е. Сплайсінг
3.Хімічний склад живих організмів та структуру біоорганічних молекул вивчає такий розділ біохімії:
А. Статистична біохімія
В. Динамічна біохімія
С. Функціональна біохімія
Д. Медична біохімія
Е. Статистична біохімія
4.Закономірності обміну речовин та їх порушення в умовах як нормального функціонування людського організму, так і виникнення патологічних процесів різного генезу вивчає такий розділ біохімії:
А. Статистична біохімія
В. Динамічна біохімія
С. Функціональна біохімія
Д. Медична біохімія
Е. Статистична біохімія
5. Методом спектрополяриметрії можна визначати білки, що мають структуру:
А. Первинну.
В. Вторинну.
С. Третинну.
D. Четвертинну.
Е. Імінокислот.
6.В основі методу гель фільтрації лежить:
А.Спорідненість білків до води.
В.Здатність білків до осадження.
С.Оптична активність білків.
D.Наявність електричного заряду.
E.Молекулярна маса білка.
7.Афінна хроматографія відноситься до методів фракціонування білків, що базуються на:
A.Відмінностях у молекулярній масі білка.
B.Величині гідратної оболонки білкової молекули.
C.Відмінностях в спорідненості до хімічних лігандів.
D.Застосуванні швидкісних центрифуг.
E.Відмінностях у кислотно-основних властивостях.
8. Ізоелектрична точка білка - це значення рН, за якого:
A.Білок стає найбільш іонізованим.
B.Білок є електронейтральним.
C.Молекула білка набуває позитивного заряду.
D.Розчинність білка найбільша.
E.Білок рухливий у електричному полі.
9.Яка властивість білків дає змогу застосування електрофорезу в медицині?
A.Здатність до набухання.
B.Оптична активність.
C.Наявність електричного заряду.
D.Висока в’язкість.
E.Високий онкотичний тиск.
10.Іонообмінна хроматографія відноситься до методів фракціонування білків, що базуються на:
A.Відмінностях у молекулярній масі білка.
B.Величині гідратної оболонки білкової молекули.
C.Відмінностях в спорідненості до хімічних лігандів.
D.Застосуванні швидкісних центрифуг.
E.Відмінностях у кислотно-основних властивостях.
Date: 2015-10-19; view: 382; Нарушение авторских прав; Помощь в написании работы --> СЮДА... |