Гидрофобные радикалы содержат алифатические аминокислоты аланин, валин, лейцин и ____

изолейцин

Ферментам присущи указанные ниже свойства, кроме:

-Высокой активности

+Термостабильности

-Зависимости активности от рН среды

+Способности смещать равновесие реакции

-Специфичности действия

Роль ферментов в катализе:

-Изменяют константу равновесия, способствуя образованию подуктов реакции

+Не расходуются и не образуются в процессе реакции

+Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции

+Понижают энергию активации реакции

-Не изменяют скорость достижения равновесия реакции

Выберите различия между ферментами и химическими катализаторами:

-Не изменяют равновесия химической реакции

+Их количество и активность можно регулировать in vivo

+Обладают высокой специфичностью

-Влияют на скорость химической реакции

+Катализируют реакции в физиологических условиях

Cпецифическая регуляция активности фермента достигается путем изменения:

+Концентрации неконкурентного ингибитора

-Температуры

+Концентрации конкурентного ингибитора

-рН среды

+Концентрации субстрата

В фермент-субстратном комплексе различают следующие типы связей:

-Пептидные

+Электростатические

+Гидрофобные

-Гликозидные

+Водородные

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9Фруктозо-1,6-дифосфат + Н₂О → Фруктозо-6-фосфат + Ортофосфат

Гистидин → Гистамин + СО₂

8Глутамат + Пируват → α-Кетоглутарат + Аланин

7Глюкозо-6-фосфат ↔ Фруктозо-6-фосфат

6Глюкозо-6-фосфат + НАДФ⁺ ↔ 6-Фосфоглюконолактон + НАДФН∙ Н⁺

0Оксидоредуктаза

0Изомераза

0Трансфераза

0Гидролаза

0Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

10Малат ↔ Фумарат + Н₂О

8(Гликоген)_n + Н3РО4 → (Гликоген)_n-1 + Глюкозо-1-фосфат

6Цитруллин + Аспартат + АТФ → Аргининосукцинат + АМФ + пирофосфат

9Мочевина + Н₂О → 2NH₃ + СО₂

73-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат

0Лигаза

0Изомераза

0Трансфераза

0Гидролаза

0Лиаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

6 R–CH₂–СН(ОН)–R' ↔ R–CH=CH–R' + H₂O

7 Н2О2 + АН2 → 2Н2О + А

8 2Н2О2 → 2Н2О + О2

9 АН2 + В → А + ВН2

10 АН2 + О2 → А + Н2О2

0Лиаза

0Пероксидаза

0Каталаза

0Дегидрогеназа

0Оксидаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

8 Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат +АДФ

9 L-Глутамат ↔ D-Глутамат

7 Пируват → Ацетальдегид + СО₂

6 Валилтирозин + H2O → Валин + Тирозин

10 Глюкоза + НАДФН∙ Н+ → Сорбитол + НАДФ+

0Гидролаза

0Лиаза

0Трансфераза

0Изомераза

0Оксидоредуктаза

Подберите к реакциям соответствующие ферменты:

9 Соединение двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ

8 Перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород

7 Перенос протонов (электронов) с субстрата на кислород

6 Включение атома кислорода в субстрат с образованием ОН-группы

10 Восстановление пероксида водорода с образованием воды

0Оксигеназа

0Оксидаза

0Дегидрогеназа

0Лигаза

0Перокскидаза

Скорость химической реакции при повышении температуры на 10ºС увеличивается в:

+2 раза

-3 раза

-4 раза

-8 раз

-16 раз

Температурный оптимум для большинства ферментов составляет:

-45 – 55ºС

-50 – 60ºС

-20 – 30ºС

+35 – 40ºС

-70 – 80ºС

График зависимости скорости ферментативной реакции от величины рН имеет вид:

-Гиперболы

+Колокола

-S-образный

-Ломаной линии

-Прямой линии

При низкой концентрации субстрата и постоянной концентрации энзима скорость ферментативной реакции подчиняется кинетике:

-Нулевого порядка

+Первого порядка

-Второго порядка

-Смешанного порядка

В условиях избытка субстрата скорость реакции:

-Не зависит от концентрации фермента

+Прямо пропорциональна концентрации фермента

-Сначала растет, затем остается на постоянном уровне

-начала падает, затем возрастает

-Сначала возрастает, затем падает

При отклонении от рН-оптимума скорость реакции уменьшается вследствие:

-Изменения конфигурации молекулы фермента

-Изменения конфигурации молекулы субстрата

-Гидролиза пептидных связей субстрата

+Изменения ионизации функциональных групп фермента

-Увеличения свободной энергии реакции

Все приведенные ниже причины снижения скорости ферментативной реакции при нагревании верны, за исключением:

-Нарушается третичная структура энзима

-Нарушается вторичная структура энзима

-Нарушается конформация энзима

+арушается конфигурация энзима

-Разрушаются нековалентные связи

Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 секунду. моль

Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 минуту. {мкмоль;микромоль}

Активность фермент, характеризующая количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание белка в растворе, называется___ удельн*

Единица активности фермента, имеющая размерность моль/с, называется катал*

Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 фермента в продукт за 1 секунду. молекулой

В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы, за исключением:

-Изменения конформации субстрата

+Изменения вторичной структуры фермента

-Сближения функциональных групп, участвующих в катализе

+Изменения конфигурации фермента

-Усиления комплементарности между энзимом и субстратом

В активном центре фермента имеются участки:

+Якорный

+Каталитический

-Коферментный

-Кофакторный

+Способствующий

Коферментами являются:

+Витамин К

+Нуклеотиды

+Металлы

-Витамин Е

+Глутатион

+Убихинон

+Витамин РР

-Витамин Д

Теория Кошленда предполагает:

-Изменение конфигурации и фермента, и субстрата

+Изменение конформации и фермента, и субстрата

-Изменение конформации только фермента

-Изменение конфигурации только субстрата

+Пространственную комплементарность энзима и субстрата

+Электростатическое соответствие энзима и субстрата

Нижеследующие положения характеризуют активный центр ферментов, кроме:

-Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе

+Занимает значительную часть молекулы фермента

-Комплементарен субстрату

+В его состав входят исключительно гидрофильные аминокислоты

+В его состав входят исключительно гидрофобные аминокислоты

-Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента