Главная Случайная страница


Полезное:

Как сделать разговор полезным и приятным Как сделать объемную звезду своими руками Как сделать то, что делать не хочется? Как сделать погремушку Как сделать так чтобы женщины сами знакомились с вами Как сделать идею коммерческой Как сделать хорошую растяжку ног? Как сделать наш разум здоровым? Как сделать, чтобы люди обманывали меньше Вопрос 4. Как сделать так, чтобы вас уважали и ценили? Как сделать лучше себе и другим людям Как сделать свидание интересным?


Категории:

АрхитектураАстрономияБиологияГеографияГеологияИнформатикаИскусствоИсторияКулинарияКультураМаркетингМатематикаМедицинаМенеджментОхрана трудаПравоПроизводствоПсихологияРелигияСоциологияСпортТехникаФизикаФилософияХимияЭкологияЭкономикаЭлектроника






Катализ - - это изменение скорости химических реакций под воздействием вешеств, количество и природа которых после завершения реакции остаются такими же, как и до реакции





Катализатор — нерасходуемый реагент, увеличивающий скорость реакции. В отличие от катализаторов ингибиторы -вещества, препятствующие протеканию реакции, они расходу­ются в ходе реакции. Катализ бывает гомогенным и гетероген­ным. При гомогенном катализе катализатор вместе с реагента­ми образует раствор. Гетерогенный катализ происходит на по­верхности твердого катализатора, а реагирующие вещества входят в состав газовой смеси или жидкого раствора.

Любые каталитические реакции обладают общими для них особенностями.

Катализатор не оказывает влияния на глубину протекания
реакции, т. е. на ее равновесие и константу равновесия (см. гл. 4).
Он лишь ускоряет реакцию.

Катализаторы по своему действию селективны, т. е. изби­рательны. Они ускоряют только одну или две-три из большого числа возможных реакций. Например, из этилового спирта можно получить следующие продукты: уксусный альдегид, этилуксусный эфир, бутадиен, ацетон, ацетилен, но каждая из реакций превращения этилового спирта проходит только в присутствии «свое­го» специфического катали­затора.

Ускоряющая роль ката­лизатора объясняется тем, что ктивированный комплекс, образованный с участием катализатора, имеет более низкую энергию акти­вации, чем активирован­ный комплекс, возникающий в отсутствие катализа­тора (рис. 3.5). Скорость реакции в при­сутствии катализатора пропорциональна концентрации (гомогенный катализ) или поверх­ности (гетерогенный катализ) катализатора.

Почти все биохимические реакции в клетках животных и растений проходят с участием ферментов.

Ферменты — белки, которые катализируют химические реакции в биологических системах.

 

Другое название ферментов — энзимы. В природе известны десятки тысяч ферментов. Строение многих из них сходно для растительных и животных клеток, для высших и простейших организмов. От прочих катализаторов они отличаются весьма сложным молекулярным строением, эффективностью, специ­фичностью и чувствительностью к внешним условиям.

Молекула фермента обычно представляет собой клубок из больших белковых цепей — глобулу. На поверхности глобулы или в особом углублении располагается сравнительно неболь­шой по размерам участок — активный центр, который выпол­няет две функции: распознавание и катализ. Распознавание суб­страта — вещества, на которое способен воздействовать дан­ный фермент, — осуществляется за счет точного соответствия между формами и размерами молекулы субстрата и активного центра, как у ключа в замке. Благодаря такому соответствию многие ферменты проявляют высокую специфичность — спо­собность катализировать превращение только одного вещества. Подошедшая из раствора к глобуле фермента молекула субстра­та связывается и ориентируется ферментом таким образом, что­бы активный центр мог осуществлять превращение субстрата. Эффективность* т. е. большая ускоряющая способность фер­мента объясняется тем, что фермент и субстрат образуют акти­вированный комплекс с небольшой энергией активации. Благо­даря этому скорости ферментативных реакций в 109—1012 раз выше, чем у обычных, неферментативных превращений. Часто для осуществления ката­литического действия активно­го центра бывают необходимы коферменты — небольшие не­белковые молекулы или кати­оны металлов калия, магния, марганца, меди, железа и никеля Коферменты входят в состав образующегося в активном центре активированного комплекса с субстратом.

Действие ферментов в существенной степени зависит от со­става раствора, в том числе от кислотности среды. Для каждого фермента существует оптимальная температура, при которой он в наибольшей степени проявляет свою каталитическую актив­ность (рис. 3.6). Вплоть до

достижения этой температуры ско­рости ферментативных реакций возрастают в соответствии с уравнением Аррениуса. Причем числовое значение температур­ного коэффициента γ для таких реакций может быть значитель­но большим, чем предсказываемое правилом Вант-Гоффа. Для большинства ферментов оптимальная температура находится в пределах от 40 до 50 °С. При более высоких температурах фер­менты теряют свою активность, вследствие тепловой денатура­ции их белковая часть свертывается подобно тому, как сверты­вается при варке белок куриного яйца.

Date: 2015-09-18; view: 522; Нарушение авторских прав; Помощь в написании работы --> СЮДА...



mydocx.ru - 2015-2024 year. (0.006 sec.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав - Пожаловаться на публикацию