Трансаминирование кислот. В реакции трансаминирования донором аминогрупп служит в основном глутаминовая кислота, их акцептором – a-кетокислоты – промежуточные продукты катаболизма

В реакции трансаминирования донором аминогрупп служит в основном глутаминовая кислота, их акцептором – a-кетокислоты – промежуточные продукты катаболизма моносахаридов; при этом образуются a-кетоглутаровая кислота и соответствующая аминокислота. Эта реакция катализируется пиридоксальзависимым ферментом – трансаминазой:

Если в качестве исходной a-кетокислоты используется пировиноградная кислота – конечный продукт гликолиза, то в результате реакции трансаминирования образуется аминокислота аланин (Ала):

Если оксалоацетат (ЩУК), то образуется аспарагиновая кислота (Асп).

Глутаминовая кислота является донором аминогрупп при синтезе серина (Сер), углеродным скелетом которого является промежуточный продукт гликолиза – 3-фосфоглицериновая кислота. В первой стадии 3-фосфоглицериновая кислота окисляется до 3-фосфопировиноградной, которая подвергается трансаминированию с образованием 3-фосфосерина (реакция 2); последний под действием фосфатазы гидролизуется с образованием серина (Сер) (реакция 3):

Весьма сложен синтез аминокислоты гистидин (Гис). Исходным веществом в формировании имидазольной группы гистидина является АТФ, донором углеродного скелета боковой цепи гистидина служит фосфорибозилпирофосфат, а донором аминогрупп – глутамин. Реакция включает 11 стадий; лишь на последних стадиях синтеза осуществляется процесс трансаминирования.