Аналогичен механизм действия и некрых антибиотиков. В основе многих заболеваний человека лежат нарушения функций различных ферментных систем

Одной из таких болезней является фенилкетонурия, при которой в моче больного появляется большое количество аминокислот - фенилаланина и фенилпировиноградной кислоты. Это связано с нарушением превращения фенилаланина в тирозин, вызванным отсутствием в организме фермента фенилаланингидроксилазы. В результате в организме накапливаются продукты обмена, вызывающие тяжелые расстройства функций ряда органов и в первую очередь расстройство функции центральной нервной системы. Болезнь развивается с первых дней жизни ребенка и к 6-7 мес. появляются симптомы умственной отсталости. Применение диеты, лишенной фенилаланина, в первые же недели жизни ребенка оказывает положительное лечебное действие.

Еще одно тяжелое наследственное заболевание - генерализованный гликогеноз также связано с полным выпадением в организме функции фермента углеводного обмена - кислой гаммаамилазы. Недостаточность или отсутствие в организме различных ферментов углеводного обмена является причиной многих наследственных ферментопатии. Известны врожденные формы анемий, вызванные недостаточностью в эритроцитах глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы, пируваткиназы и др. Нарушение действия ферментов может также наступать при недостатке в организме витаминов, большинство которых является коферментами.

Так, например, коферментом пируватдегидрогеназы, катализирующей окислительное превращение пировиноградной кислоты, является витамин Bi (тиаминпирофосфат). При недостатке витамина Bi происходит накопление пировиноградной кислоты в тканях организма, в первую очередь в ткани мозга. Этим объясняется развитие при авитаминозе Bi расстройств функций нервной системы (невриты, параличи и др.).

Тиаминпирофосфат известен также под названием кокарбоксилазы, получившей широкое применение в клинике при лечении и профилактике аритмий сердца. В нормальных физиологических условиях активность ферментов в биологических жидкостях, в первую очередь в сыворотке крови, относительно низка по сравнению с их активностью в тканях. При ряде заболеваний и неблагоприятных воздействиях на организм, сопровождающихся нарушением структуры клеток и проницаемости клеточных мембран, ферменты поступают в большом количестве в кровь - развивается так называемая гиперферментемия. Основой гиперферментемии часто является также увеличение синтеза ферментов. При изменении оптимальных условий действия ферментов под влиянием различных факторов (радиации, химических веществ, вирусов, бактерий и т. д.) наблюдается снижение активности ферментов в крови. Свойство ферментов чутко реагировать на различные воздействия используется в клинике в диагностических целях. Наиболее широкое применение получили методы определения активности ферментов в сыворотке крови. Ценность этих методов заключается в том, что они могут помочь диагностировать заболевание на самых ранних стадиях его развития.

Увеличение активности альдолазы в сыворотке крови наблюдается при эпидемическом гепатите, а характерные сдвиги в соотношении активности двух аминотрансфераз в сыворотке крови позволяют диагностировать на разных стадиях инфаркт миокарда и инфекционный гепатит. При мышечных дистрофиях отмечается значительное увеличение в сыворотке крови активности креатинкиназы. Большое значение при диагностике заболеваний почек имеет определение активности трансамидиназы. Определение активности фермента лизоцима в биологических жидкостях используют для диагностики лейкемии и некоторых заболеваний почек (например, гломерулонефрита, невротического синдрома).

Особенно большую популярность среди клиницистов получили методы определения количественного и качественного состава изоферментов различных ферментов. Так, например, характерные количественные и качественные изменения изоферментов лактатдегидрогеназы (ЛДГ) имеют место при инфаркте миокарда и инфекционном гепатите. Определение изоферментного спектра ЛДГ успешно применяют тогда, когда необходимо дифференцировать инфаркт миокарда и эмболию (закупорку) легочной артерии.

Ферменты нашли применение не только в диагностике заболеваний, но и при лечении некоторых из них (так называемая энзимотерапия). Уже вскоре после открытия пепсина его стали применять как лекарственное средство при нарушении пищеварения. Довольно успешно применяются в клинике препараты трипсина и химотрипсина в качестве противовоспалительных и противоотечных средств. Хорошо зарекомендовал себя фермент плазмин, особенно в комбинации с гепарином. Широкое применение в клинике нашли препараты гиалуронидазы (лидазы, ронидазы) для лечения процессов, связанных с разрастанием соединительной ткани при образовании так наз. келоидных рубцов. С этой же целью используются препараты коллагеназы, получаемой из бактерий и обладающей высокой протеолитич. активностью по отношению к коллагеновым волокнам соединительной ткани. Этот фермент предотвращает образование грубых обезображивающих рубцов.

Для лечения некоторых воспалительных заболеваний, а также в акушерской практике применяется лизоцим. С лечебной целью используются и ингибиторы ферментов:-аминокапроновая кислота, трасилол и др.

Ферменты нашли самое широкое применение в практической деятельности человека, в частности в легкой, пищевой и химической промышленности. Применение препаратов амилазы из грибковаспергиллов (плесеней) на 30% ускоряет созревание теста и позволяет вдвое уменьшить расход сахара на выпечку хлебных изделий высших сортов. Амилаза плесени широко используется в пивоваренной и спиртовой промышленности. При изготовлении плодово-ягодных соков и в виноделии используют фермент пектиназу. Для того чтобы мясо сделать более мягким и нежным, используют препараты различных протеолитических ферментов растительного, микробного и животного происхождения. В кожевенном производстве для ускорения процессов освобождения шкур от волосяного покрова и размягчения кож также применяются препараты протеолитических ферментов из плесневых грибков, бактерий и растений, а в сельском хозяйстве при силосовании кормов для повышения их биологической ценности используют препараты амилазы.