Это меню даст вас 200 грамм белка, 40 грамм жиров и примерно 350 грамм углеводов. Общий калораж примерно 3000 калорий

Если вы будете следовать этому распорядку, до в скором времени добьетесь своей цели в построении мышечной массы. Используйте креатин до и после тренировки. Не давайте себе проголодаться в течении дня. Ешьте каждые 3 часа, кроме того времени, когда спите.

ФЕРМЕНТЫ (ЭНЗИМЫ)

Описание (лат. fermentum брожение, бродильное начало; синоним энзимы). Специфические белки, выполняющие в организме функции биологических катализаторов, т. е. веществ, ускоряющих течение различных химических реакций. Присутствуют во всех живых клетках. Они катализируют все без исключения жизненные процессы. Дыхание и работа сердца, рост и деление клеток, мышечное сокращение, переваривание и усвоение пищи, синтез и распад всех биологич. веществ, в т. ч. и самих ферментов. Обусловлены быстрым и бесперебойным функционированием определенных ферментных систем. Другими словами, совокупность ферментативных реакций, строго локализованных в клетках и органах, составляет молекулярную основу жизнедеятельности организма.

Основным отличием ФЕРМЕНТОВ от химических катализаторов является высокая специфичность их действия, т. е. каждый фермент действует на вполне определенное вещество или на химическую связь строго определенного типа. Например, фермент лактаза расщепляет только молочный сахар - лактозу с образованием глюкозы и галактозы, а амилаза действует только на полисахариды - гликоген и крахмал.

Высокая специфичность ферментов играет важную биологическую роль, т. к. благодаря этому свойству ферментов в организме происходит последовательное расщепление сложных веществ до более простых, которые или всасываются в кишечнике, или выводятся из организма.

Например, белки пищи вначале расщепляются протеолитическими ферментом- пепсином,трипсином и химотрипсином на крупные фрагменты поли пептидной природы. Эти полипептиды в кишечнике под действием фермента пептидаз расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и разносятся кровотоком в различные органы, где используются для синтеза белков, специфичных для данного организма.

Первый ферментный препарат (экстракт из проростков ячменя, способствующий превращению крахмала в сахар) был получен в 1814 г. академиком Петербургской академии наук К. С. Кирхгофом.

Позднее активное начало этого экстракта получило название фермента диастазы или амилазы. Работы К. С. Кирхгофа послужили основой для использования ФЕРМЕНТА в пищевой промышленности - получения патоки и глюкозы из крахмала. В течение длительного времени не удавалось выделить ФЕРМЕНТА в виде индивидуальных веществ, поэтому химическая природа их была неизвестна.

Значительным стимулом к исследованиям в этом направлении явились работы русского биохимика А. Я. Данилевского, который впервые разделил амилазу и трипсин сока поджелудочной железы. Предложенный А. Я. Данилевским метод адсорбции (связывания) ферментов на гидроокиси алюминия послужил основой для дальнейших разработок препаративных методов получения очищенных препаратов индивидуальных ферментов.

В конце 20-х гг. 20 в. американскими биохимиками Д. Самнером и Д. Нортропом впервые были получены в кристаллическом виде ферменты уреаза и пепсин. Эти работы, окончательно доказавшие белковую природу ферментов, послужили началом нового этапа в развитии препаративной химии ферментов.

В настоящее время известно свыше полутора тысяч ферментов, из которых более ста получены в кристаллическом состоянии, т. е. в наиболее очищенном виде. Как и все белки, ферменты состоят из 20 аминокислот, соединенных в молекуле каждого фермента в определенной последовательности в так называемую полипептидную цепь. Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи характерен для каждого данного фермента. Именно этот порядок чередования обусловливает первичную структуру белковой молекулы.

Полипептидная цепь в свою очередь свернута в виде спирали, форма которой определяет вторичную структуру молекулы белка фермента. Некоторые ферменты, построенные из нескольких полипептидных цепей, имеют четвертичную структуру. В этом случае полипептидные цепи представляют собой отдельные глобулы, так называемые субъединицы ферментов, соединенные в единую белковую молекулу химическими связями различных типов.

Правильность этих представлений о структуре фермента была подтверждена лабораторным синтезом ферментных белков. Часть молекулы фермента, принимающая непосредственное участие в процессе катализа, т. е. в реакции преобразования вещества (или субстрата), на которое действует фермент, получила название каталитического участка.

Кроме того, на поверхности фермента имеется особый участок, к которому прикрепляется субстрат,- так наз. контактная площадка. Каталитический участок и контактная площадка вместе образуют активный центр фермента.

Часто в состав активного центра входят ионы различных металлов (у металлоферментов). В зависимости от типа катализируемой реакции в соответствии с рекомендациями Комиссии по номенклатуре ферментов (1972 г.) все ферменты разделены на шесть основных классов.

Многие ферменты имеют молекулярные формы (разновидности), так наываемые. изоферменты (изоэнзимы), которые характеризуются одним типом субстратной специфичности, но различаются по ряду физико-химических свойств.

Ферменты, как и все белки, могут быть простыми и сложными. Молекула сложных ферментов состоит из двух компонентов: белкового (апофермента) и небелкового - простетической группы; в тех случаях, когда простетическая группа легко отделяется от апофермента, она называется кофактором или коферментом. Коферментами могут являться углеводы, нуклеотиды, ионы различных металлов и другие соединения, а также витамины или их производные (известно св. 150 Ф., коферментами которых являются витамины).

При авитаминозах и гиповитаминозах нарушается функционирование многих ферментных систем, что приводит к нарушению нормальной жизнедеятельности всего организма. Содержание подавляющего большинства ферментов в органах и тканях настолько мало, что делает затруднительным определение их содержания в абсолютных количественных величинах (напр., в миллиграммах). Поэтому о содержании ферментов в том или ином органе судят по его активности.

За единицу активности фермента принимается такое его количество, которое в одну минуту катализирует превращение определенного количества субстрата. Активность фермента в биологических жидкостях, например, в сыворотке крови, принято выражать в единицах активности на 1 мл жидкости. Действие фермента зависит от ряда факторов, среди которых наиболее важны температура и реакция среды (величина рН среды). Температурный оптимум действия фермента лежит в пределах 38- 60°. При дальнейшем повышении температуры ферменты, как правило, денатурируются и в связи с этим инактивируются. Однако некоторые ферменты (например, рибонуклеаза, миокиназа) выдерживают нагревание до 100°.

Для большинства ферментов человека и теплокровных животных оптимум действия наблюдается при 37-38°, т. е. при температуре тела. Широкие границы температурного оптимума для ферментов связаны с приспособительными и защитными функциями организма при состояниях, сопровождающихся повышением общей температуры тела (лихорадка, различного рода инфекции и т. д.).

Зависимость активности ферментов от температуры используется в медицинской практике, в частности в хирургии, для управления ходом химических реакций процессов обмена при некоторых экстремальных (неотложных) состояниях.

Так, например, при сложных оперативных вмешательствах, требующих временного отключения кровоснабжения оперируемых органов (напр., операции на сердце, мозге и крупных сосудах), в этих тканях возникает кислородная недостаточность, которая может привести к тяжелым, а иногда и необратимым, осложнениям (см. Гипоксия).

Активаторами ферментов могут быть различные неорганические ионы, в первую очередь ионы различных металлов. Одним из путей активации ферментов является образование их из неактивных предшественников (так называемых проферментов).