При болезни Альцгеймера в сосудах коры больших полушарий накапливаются патологическ ие белк и

— β-амилои д и аномальный аполипопротеин Е е4. β-Амилоид (полипептид из 42-43 аминокисло т)

Образуется из гликопротеина-пре дшественника 1. Присоединяя две дополнительные аминокисл оты при

участии аминопеп тидазы, β-амилоид пер еходит из раствор имой формы в фибриллярную. Фибр иллы в

Составе сенильных бляшек ингибируют ацетилхолинтрансферазу и облег чают открытие кальциевых

Каналов. Перегрузка нейр онов ионами кальция повышает энергозатраты и стимулирует свободн о-

радикальные процессы. Кроме того, β-амилоид, вызывая воспалительную реакцию микроглии и

Астроцитов, увеличи вает выделен ие циток инов и акти вирует комплемент. Сенильные бляшки с

высоким содержанием комплемента обнаружив аются в головном мозге только при болезн и

Альцгеймера и не встречаются при других типах деменции.

Аполипопротеин Е — белок нейроглии с множественным и функциями. Он участвует в регенерации

Нервной ткан и, компенсаторном холинергическом синаптогенезе. Аномальный аполипопротеин Е е4

Препятствует реализации функци й нормального аполипопротеина. Вероятность заболевания болезнь ю

Альцгеймера в 18 раз возрастает у людей, н осящи х гетеро- и гомозиготные формы аполипопротеина Е

Е4.

Внутриклеточные нейрофибриллярные клубки из парноскрученных филамент пред ставляют собо й

измененные микротубулы цитоскелета. Они состоят из гиперфосфорилированного τ -протеина и

Образуются при регенерации дендритов и формировании но вых синапсов, нестабильны, быстро

Разрушаются, ускоряя гибель нейронов. Формирование нейрофибриллярных кл убков являетс я

Патогенетически более значимым процессом, приводящим _____к гибели нейронов, чем амилоидогенез.

Значительный вклад в цепь патологически х событий, характерны х для бол езни Альцгеймера,