Цепи; дисульфидные связи.

Конформация белка есть определенная пространственная структура белка образующаясь за счет взаимодействия функциональных групп аминокислот.

Различают два основных вида конформации - вторичная и третичная структура.

Вторичная структура имеет два основных представителя - альфа спираль и бета-структура.

Альфа-спираль - вторичная структура, она формируется за счет водородных связей между атомами кислорода карбонильных групп и атомами водорода аминогрупп, входящих в состав пептидных групп через 4 аминокислотных остатка. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. В образовании участвуют практически все атому водорода и кислорода пептидных групп. Связи сами по себе слабые, но их много.

Бета-структура -также вторичная структура, формирующаясь за счет образования множества водородных связей между атомами пептидных цепи, делающей изгибы, или между разными полипептидными цепями. Структура образует фигуру, подобную листу, сложенную "гармошкой" - бета-складчатый слой.

Третичная структура - трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействия между радикалами аминокислот, котроые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Виды связей:

Дисульфидные связи - ковалентная связь между SH-группами двух остатков цистеина.

Основы функционирования белков. Активный центр белков и его специфическое взаимодействие с лигандом как основа биологической функции всех белков. Комплементарность взаимодействия молекул белка с лигандом. Обратимость связывания.

В чем смысл жизни? Будь вы белком. Не белкОй, бЕлком. Правильно, взаимодействовать с лигандом. Которые могу быть кем угодно, как НМС, так и ВМС. Но как? Все просто. Белок принимает нативную структуру, складываясь из первичной структуры во вторичную и третичную. Приобретая определенную пространственную структуру - конформацию. В результате образуется активный центр - определеенный участок белковой молекулы, как правило, находящийся в углублении, сформированный радикалами аминокислот, собранных на определенном пространственном участке при формировании третичной структуры и способный комплементарно связывать с белками. Что такое комплементарность? Комплементарность - пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей. Порт для кораблей, посадочная полоса для самолетов или вокзал для поездов.

Обратимость. К счастью, между белками и лигандами нет "любви до гроба", жизнь была бы тяжела. Все зависит от концентрации белка, лиганда, а также комплекса белка с лигандом. Вот так вот.

11. Доменная структура и еѐ роль в функционировании белков. Яды и лекарства как ингибиторы белков.

Домен есть участок полипептидной цепи, что есть образуется в процессе формирования пространственной стуктуры приобрел независимо от других участов той же цепи конформацию глобулярного белка. в некоторых случаях доменами называют отдельные структурные участки полипептидной цепи. Пример тому возьмём легкую цепь иммуноглобулина G, что состоит из двух доменов.

Некоторые яды, попадая в организм человека, прочно связываются с определёнными белками, ингибируют их и тем самым вызывают нарушения биологических функций. Например, нейротоксины кобры и крайта специфически взаимодействуют с холинергическими рецепторами постсинаптических мембран, блокируя их работу, и оказывают курареподобное действие. Сродство нейротоксинов к холинергическим рецепторам очень высоко между токсином рецептором образуется множество связей, что и приводит к их практически необратимому соединению.

Необходимо помнить, что между лекарствами и ядами часто существует прозрачная граница, и эффект их действия зависит от дозы вводимого вещества. Так, лекарства, назначаемые в дозах, больших чем терапевтические, могут действовать как яды, т.е. вызывать серьёзные нарушения обмена веществ и функций организма, а яды в микродозах часто используют как лекарственные препараты. Например, атропин, широко применяемый для снятия спазмов гладких мышц, в больших дозах вызывает возбуждение ЦНС, а в ещё больших дозах - сон, переходящий в кому. Известное гапотензивное средство клофелин при передозировке вызывает коллапс.

12. Четвертичная структура белков. Особенности строения и ункционирования олигомерных белков на примере гемсодержащего белка – гемоглобина.

После того, как белок достигает вершины своей белковой карьеры - третичной структуры, для дальнейшего продвижения ему нужны единомышленники, когда он их находит. то образуется четвертичная структура. Здесь участвуют такие же виды связей, как и при третичной структуре: гидроФОБНЫЕ, ионные, водородные. Отдельные полипептидные цепи в таком белке носят название протомеров или субъединицы. Если белок содержит своём составе несколько протомеровв называется... момент-момент... олигомерными.

Особенности строения на примере гемоглобина, что тут сказать, все очень интересно:
Молекула кислорода связывается с протомерами гемоглобина через двухвалентное железо, которое соединено с четырьмя атомами азота пиррольных колец гема и атомом азота Гис F₈,белковой части протомера.

Но не в этом соль, тут другое. "Заводской" гемоглобин, без кислорода, очень-очень нехотя присоединяет первую молекулу О₂. Присоединение кислорода к атому железа одного протомера вызывает его перемещение в плоскость гема. Так как протомер связан с остальными протомерами, а белки обладают конфомрационной лабильностью, происходит изменение конформации всего белка. Конформационные изменения, произошедшие в других протомерах, облегчают присоединение следующей молекулы кислорода, что вызывает новые конформационные изменения в белке и ускорение связывания следующей молекулы кислорода. Четвёртая молекулы О₂ присоединяется в 400 раз легче, чем первая.