Общая схема источников и путей расходования аминокислот (с лекций)

14. Трансаминирование аминокислот, химизм, ферменты. Ак участвующие в трансаминировании

Трансаминирование – р-ции межмолекулярного переноса аминогруппы от ак на L-кетокислоту без промежуточного образования аммиака. Является обратимой, донорно-акцепторная связь (донор-любая кислота, акцептор L-кк)

Р-ции протекают при участии специфических ферментов, названных А.Е. Браунштейном аминоферазами (по соврем классификации- аминотрансферазы или аминотрансаминазы)

Все трансаминазы сод-т один и тот же кофермент – пиридоксальфосфат (ПФ- производноеvit B6)

Ферменты трансаминирования переносят NH2-группу не на L-кк, а сначала на кофермент ПФ. Реакции трансаминирования идут в 2 стадии: в первой - к ПФ присоединяется NH2 гр от первого субстрата- аминокислоты, образуется комплекс фермент-пиридоксаминфосфат и кетокислота- первый продукт р-ции. Этот процесс включает промежуточное образование 2 шиффовых оснований; на второй стадии комплекс фермент-пиридоксаминфосфат соединяется с кетокислотой (второй субстрат) и снова через промежуточное образование 2 шиффовых оснований передают аминогруппу на кетокислоту, в результате фермент возвращается в свою нативную форму, и образуется новая аминокислота- второй продукт реакции. В р-ции вступают все ак, кроме лизина, треонина, пролина