Переваривание белков

Переваривание белков начинается в желудке и завершается в верхнем отделе тонкого кишечника. Протеолитические ферменты (протеиназы) относятся к классу гидролаз. Их также называют пептидазами. Гидролиз заключается в разрыве пептидных связей —СО—NH— белковой молекулы.

Условия для переваривания белков в желудке: активный фермент пепсин, соляная кислота.

Синтез соляной кислоты: ионы хлора из крови проникают через клеточную мембрану и соединяются с ионами водорода, которые освобождаются при диссоциации угольной кислоты, образующейся в обкладочных клетках. Далее НС1 экскретируется обкладочными клетками в полость желудка. Предполагается участие АТФ.

Соляная кислота активирует пепсин, создает оптимальную среду для его действия; приводит к частичной денатурации белков, оказывает бактерицидное действие.

При многих заболеваниях желудочно-кишечного тракта нарушается секреция соляной кислоты и пепсиногена в желудке. Чаще увеличивается или уменьшается содержание соляной кислоты. Высокая кислотность бывает при язве желудка и двенадцатиперстной кишки. Полное отсутствие кислоты наблюдается при атрофических гастритах; в этих случаях, как правило, отсутствует и пепсин, т. е. не происходит образования желудочного сока (ахилия).

Эндопептидазы желудочного сока:

Пепсин. Пепсин вырабатывается в неактивной форме - в виде пепсиногена. Он превращается в активный пепсин под действием соляной кислоты желудочного сока. Происходит также аутокатализ, т.е. образовавшийся пепсин активирует пепсиноген. Механизм активации – частичный протеолиз. Пепсин устойчив в сильнокислой среде. Оптимум рН около 2.

Реннин содержится в желудочном соке детей грудного возраста.

Эндопептидазы панкреатического сока.

Трипсин. Активация трипсиногена происходит при участии фермента энтеропептидазы, выделяемого клетками кишечника. Она отщепляет N-концевой гексапептид трипсиногена. Так образуется немного трипсина. Основное количество трипсиногена активируется путем аутоактивации.

Протеиназы вырабатываются в неактивной форме, так как иначе они могли бы разрушать клетки самой железы и другие образующиеся в ней ферменты. Поджелудочная железа защищает себя еще одним механизмом - синтезом белков - ингибиторов протеиназ.

Остальные проферменты поджелудочной железы активируются трипсином и тоже путем частичного протеолиза; в результате получаются ферменты – эндопептидазы химотрипсин, эластаза иэкзопептидазы: карбоксипептидазы, аминопептидазы и дипептидазы.

Трипсин и химотрипсин наиболее активны в слабощелочной среде (рН 7,2-7,8).

Дипептидазыгидролизуют пептидные связи в образовавшихся дипептидах.

Действие пептидаз относительно избирательно (таблица 2). Последовательное действие пептидгидролаз лишает белки видовой специфичности и обеспечивает полное расщепление белков до аминокислот.

Таблица 2. Избирательность действия пептидаз.

Продукты гидролиза белков всасываются в пищеварительном тракте в основном в виде свободных аминокислот при участии белков-переносчиков. Аминокислоты, подобно глюкозе, всасываются с ионами Na⁺.

Доказано всасывание небольших пептидов. Олигопептиды после всасывания подвергаются гидролизу. В отдельных случаях всасываются большие пептиды, например, токсины ботулизма, холеры и дифтерии. Дифтерийный токсин состоит из двух полипептидов. Транспорт этих двух полипептидов или целого токсина через двойной липидный слой биомембран до настоящего времени считается уникальным и загадочным процессом.

Всосавшиеся аминокислоты поступают через воротную вену в печень. В печени аминокислоты участвуют в синтезе белков, нуклеотидов, креатина и др. Значительная часть аминокислот разносится кровью по всему организму и используется для физиологических целей.